Aminosäuren übernehmen bei jeglicher Form von Leben wichtige Aufgaben. Sie sind:
Bausteine von Peptiden und Proteinen, aber auch von Lipiden (z.B. Serin)
Neurotransmitter wie Glutamat und Glycin, die durch Spaltung des Tripeptids Glutathion entstehen, und wie Aspartat
Vorstufen für die Synthese von Biomolekülen, z.B. von:
Glucose (Gluconeogenese)
Neurotransmittern (z.B. Glutamat als Vorstufe des Transmitters γ-Aminobuttersäure, GABA)
biogenen Aminen
Hämgruppe
Schilddrüsenhormonen
Katecholaminen
Stickstoffmonoxid (NO)
beteiligt an der Purin- und Pyrimidinsynthese
Transportform für Stickstoff
Man unterscheidet proteinogene und nicht proteinogene Aminosäuren.
Nicht proteinogene Aminosäuren sind nicht am Aufbau von Proteinen beteiligt, sondern übernehmen andere Funktionen (s.u.).
Aminosäuren können aufgrund ihrer Aminogruppe durch das Reagenz Ninhydrin und Folin-Reagenz nachgewiesen werden.

Indol und Tryptophan
Indol ist ein zweikerniger Heterozyklus aus einem Fünfring-Heterozyklus und einem carbocyclischen (aus C-Atomen bestehenden) Sechsring. Indol ist u.a. Bestandteil der Aminosäure Tryptophan.

Imidazol
Imidazol ist ein Fünfring-Heteroaromat mit zwei Stickstoffatomen (Diazol). Imidazol ist struktureller Bestandteil der proteinogenen Aminosäure Histidin.

Heterozyklen
Pyrrolidin ist ein Heterocycloalkan, Pyran ein Heterocycloalken und Furan ein Heteroaromat. Das π-Elektronensystem des Furans besteht aus zwei Doppelbindungen und einem freien Elektronenpaar des Sauerstoffatoms.
(aus Endspurt Chemie, Thieme, 2015)
Selenomethionin und Selenocystein
Anstelle von Schwefel wird Selen als Se2– in die Aminosäuren Methionin bzw. Cystein eingebaut.
(aus Doenecke et al., Karlsons Biochemie und Pathobiochemie, Thieme, 2005)
Coenzym A (CoA)
Die freie SH-Gruppe ist der aktive Teil von Coenzym A, das daher auch oft als CoA-SH oder HS-CoA abgekürzt wird.
(aus Endspurt Biochemie 2, Thieme, 2013)