Das in der Glykolyse aus Kohlenhydraten, insbesondere Glucose, gebildete Pyruvat wird unter aeroben Bedingungen oxidativ zu Acetyl-CoA, CO2 und Reduktionsäquivalenten decarboxyliert. Dieser auch als oxidative Decarboxylierung bezeichnete Prozess leitet den oxidativen Abbau von Pyruvat ein und findet in der mitochondrialen Matrix statt. Er verbindet Glykolyse und Citratzyklus und wird vom Pyruvatdehydrogenasekomplex (PDH-Komplex) katalysiert. Da die Umwandlung stark exergon ist, ist sie unter physiologischen Bedingungen irreversibel. Das Pyruvat wird von einem spezifischen Carrier in die Mitochondrienmatrix transportiert.
Der PDH-Komplex ist ein aus drei verschiedenen Enzymen, der in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert ist. Zusammen katalysieren sie über einen komplexen Mechanismus die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA. An den Reaktionen sind fünf Coenzyme beteiligt: Thiaminpyrophosphat (TPP, hier im ), Liponsäure bzw. sein Derivat Liponamid, FAD (hier im ), Coenzym A (hier im ) und NAD (hier im ).
Synthese von NAD+ und NADP+
Die Nicotinsäure wird in allen Geweben des Körpers in NAD+ (Nicotinamidadenindinucleotid) und NADP+ (Nicotinamidadenindinucleotidphosphat) umgewandelt. Zwischenprodukt ist Nicotinsäuremononucleotid. NADP+ entsteht durch Phosphorylierung des C2-Atoms der Ribose aus NAD+.
(aus Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
Coenzym A (CoA)
Die freie SH-Gruppe ist der aktive Teil von Coenzym A, das daher auch oft als CoA-SH oder HS-CoA abgekürzt wird.
(aus Endspurt Biochemie 2, Thieme, 2013)
FMN und FAD
(nach Endspurt Biochemie 2, Thieme, 2013)
Umwandlung von Thiamin in Thiaminpyrophosphat
In den Mitochondrien der Leber wird Thiamin durch die Thiaminkinase in die aktive Form, das Thiaminpyrophosphat (TPP), umgewandelt.
(nach Endspurt Biochemie 2, Thieme, 2013)
