Nach der Translation, in der die Nucleotidsequenz eines Gens in die Primärstruktur (Aminosäuresequenz) eines Proteins übersetzt wird, ist die Herstellung funktioneller Proteine nicht abgeschlossen. Bevor sie ihre spezifischen Aufgaben erfüllen können, müssen Proteine noch korrekt gefaltet und meist auch noch co- oder posttranslational modifiziert werden. Dabei nehmen sie über die Ausbildung der richtigen Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte wie auch ionischen und hydrophoben Wechselwirkungen ihre korrekte dreidimensionale Struktur an. Zur Sekundär- und Tertiärstruktur und den sie stabilisierenden Kräften findest du hier mehr.
Die Information für eine korrekte Faltung liegt in den einzelnen Komponenten des Proteins, den Aminosäuren, die spezifische chemisch-physikalische Eigenschaften aufweisen und miteinander in Wechselwirkung treten.
Über Bindungskräfte zwischen bestimmten Abschnitten der Polypeptidkette nimmt ein Protein schließlich eine an. Diese dreidimensionale Struktur kann sich grundsätzlich nach dem Zufallsprinzip ausbilden, doch verliefe dieser Prozess extrem langsam und nicht immer entstünde das gewünschte Produkt – Intermediärprodukte können beispielsweise hydrophobe Bereiche exponieren und über diese miteinander aggregieren oder die Faltung endet in einer thermodynamischen Sackgasse, weil sich eine stabile Struktur ausgebildet hat, die von der des nativen Proteins abweicht.
Strukturformeln der 20 klassischen proteinogenen Aminosäuren
In Klammern stehen der Drei- und der Ein-Buchstaben-Code. pI gibt den isoelektrischen Punkt an.
(nach Endspurt Biochemie 1, Thieme, 2013)
