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Proteine: Faltung

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  • Lesezeit: 11 min
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Steckbrief

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Die meisten Proteine sind nach der Translation noch nicht funktionsfähig. Bevor sie ihre spezifischen Aufgaben in der Zelle übernehmen können, müssen sie noch ihre korrekte dreidimensionale Struktur annehmen.

Die Faltung neu synthetisierter Proteine findet bereits während (cotranslational) oder nach der Proteinsynthese (posttranslational) im ER, im Golgi-Apparat oder auch im Zytosol statt. Nur die wenigsten Proteine falten sich spontan, sondern ihre Faltung wird von Faltungshelferenzymen unterstützt. Viele Proteine benötigen Chaperone. Das sind Proteine, die durch Bindung an bestimmte Proteinabschnitte oder auch die Bereitstellung einer geschützten Umgebung die Ausbildung der korrekten dreidimensionalen Struktur fördern und vor einer Aggregation schützen. Chaperone interagieren auch mit falsch gefalteten oder denaturierten Proteinen und ermöglichen eine neue Faltung.

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    Allgemeines

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    Nach der Translation, in der die Nucleotidsequenz eines Gens in die Primärstruktur (Aminosäuresequenz) eines Proteins übersetzt wird, ist die Herstellung funktioneller Proteine nicht abgeschlossen. Bevor sie ihre spezifischen Aufgaben erfüllen können, müssen Proteine noch korrekt gefaltet und meist auch noch co- oder posttranslational modifiziert werden. Dabei nehmen sie über die Ausbildung der richtigen Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte wie auch ionischen und hydrophoben Wechselwirkungen ihre korrekte dreidimensionale Struktur an. Zur Sekundär- und Tertiärstruktur und den sie stabilisierenden Kräften findest du hier mehr.

    Die Information für eine korrekte Faltung liegt in den einzelnen Komponenten des Proteins, den Aminosäuren, die spezifische chemisch-physikalische Eigenschaften aufweisen und miteinander in Wechselwirkung treten.

    Über Bindungskräfte zwischen bestimmten Abschnitten der Polypeptidkette nimmt ein Protein schließlich eine an. Diese dreidimensionale Struktur kann sich grundsätzlich nach dem Zufallsprinzip ausbilden, doch verliefe dieser Prozess extrem langsam und nicht immer entstünde das gewünschte Produkt – Intermediärprodukte können beispielsweise hydrophobe Bereiche exponieren und über diese miteinander aggregieren oder die Faltung endet in einer thermodynamischen Sackgasse, weil sich eine stabile Struktur ausgebildet hat, die von der des nativen Proteins abweicht.

    Image description
    Strukturformeln der 20 klassischen proteinogenen Aminosäuren

    In Klammern stehen der Drei- und der Ein-Buchstaben-Code. pI gibt den isoelektrischen Punkt an.

    (nach Endspurt Biochemie 1, Thieme, 2013)
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      zuletzt bearbeitet: 21.09.2020
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