Lysozym

Lysozym, auch Muramidase genannt, ist ein Enzym, das in vielen Zellen und vor allem in Sekreten des Nasen-Rachen-Raums, des Magen-Darm-Traktes, in der Zerebrospinalflüssigkeit, dem Zervixschleim, dem Schweiß und der Tränenflüssigkeit vorkommt; bei Letzterer in besonders hoher Konzentration.

Es hydrolysiert glykosidische Bindungen (Glykosidase) und zerstört die bakterielle Zellwand, genauer, die Mucopolysaccharide, indem es β-1,4-glykosidische Bindungen zwischen N-Acetylmuraminsäure (MurNAc) und N-Acetylglucosamin (GlcNAc) spaltet.

MurNAc und GlcNAc sind Bestandteile der Polysaccharide im Murein bzw. Peptidoglykan von grampositiven Bakterienzellwänden. Als Folge wird die Zellwand undicht und das Bakterium stirbt ab. Im Zusammenspiel mit dem Komplementsystem können jedoch auch gramnegative Bakterien angegriffen werden, deren Murein durch eine äußere Membran vor der Enzymaktivität des Lysozyms geschützt sind.

Lysozym ist aus einer einfachen Peptidkette mit 129 AS und 4 intramolekularen Disulfidbrücken aufgebaut. Das Lysozym des Blutes wird von Monozyten gebildet.

Lysozym findet man ebenfalls in den Granula von Granulozyten und Makrophagen. Damit ist Lysozym als Bestandteil der unspezifischen Abwehr vor allem für die erste Attacke gegen Pathogene verantwortlich.

Lysozyme kommen nicht nur beim Menschen vor, sondern sind in der Natur weit verbreitet. Sie wurden bei Tieren, Pflanzen, Bakterien und sogar bei Viren (Bakteriophagen) nachgewiesen. Bei Tieren und Pflanzen dienen sie vor allem der Abwehr von Bakterien und Pilzen. Bei Bakterien spielen sie eine Rolle bei der Vermehrung. Wenn Bakteriophagen Bakterien infizieren, tragen Lysozyme zur lokalen Zerstörung der Zellwand bei, sodass die Phagen-DNA in die Wirtszelle eingeschleust werden kann.