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Biochemie

Sauerstoff- und CO2-Transport im Blut

Steckbrief

Da die physikalische Löslichkeit von CO2 und O2 im Plasma gering ist, werden die beiden Gase u.a. an Hämoglobin gebunden im Blut transportiert.

Sauerstofftransport

Jedes Hämoglobinmolekül im Erythrozyten ist ein Tetramer und kann über seine Hämgruppen maximal 4 O2-Moleküle binden, bei Vollsättigung sind das in vivo bei 1 g Hämoglobin 1,34 ml O2 (Hüfner-Zahl).

Hämoglobin kann 2 unterschiedliche Konformationen annehmen, den T-Zustand (niedrige O2-Affinität) und den R-Zustand (hohe O2-Affinität). O2 ist ein positiver allosterischer Effektor des Hämoglobins, d.h., dass dessen Bindung an eine Untereinheit über Konformationsänderungen und intramolekulare Wechselwirkungen die O2-Affinität der übrigen Untereinheiten und so die Bindung weiterer O2-Moleküle an das Molekül fördert (positive Kooperativität der O2-Bindung). Das führt zu einer sigmoiden Sauerstoffbindungskurve. Reguliert wird die O2-Bindung an das Hämoglobin von 4 Faktoren (pH-Wert, CO2-Partialdruck, 2,3-Bisphosphoglyceratkonzentration, Temperatur), die die O2-Affinität modulieren und damit den Verlauf der Sauerstoffbindungskurve nach links oder rechts verschieben können. Eine Inaktivierung des Hämoglobins erfolgt durch die Bindung von Kohlenmonoxid (CO) und die Bildung von Carboxyhämoglobin oder durch Oxidation des zentralen Eisenions und die Bildung von Methämoglobin .

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Sauerstoffbindungskurve des Hämoglobins und ihre Verschiebung

Vier Faktoren beeinflussen die O2-Bindung an Hämoglobin und damit den Verlauf der Sauerstoffbindungskurve: pH-Wert, CO2-Partialdruck, 2,3-Bisphosphoglyceratkonzentration und Temperatur. (Bedingungen: pH = 7,4, Temperatur 37 °C, Equation = 5,3 kPa [40 mmHg]); 2,3-BPG, 2,3-Bisphosphoglycerat

(Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
CO2-Transport

Kohlendioxid wird auf unterschiedliche Weise transportiert:

Physikalisch gelöstes CO2 diffundiert in die Erythrozyten und wird dort von der Carboanhydrase zu Kohlensäure (H2CO3) hydratisiert. Diese zerfällt in Hydrogencarbonat (HCO3–) und Protonen. Das Hydrogencarbonat wird von einem HCO3–-Antiporter im Austausch gegen Cl–-Ionen durch die Zellmembran transportiert (sog. Hamburger-Shift, Chloridverschiebung). Die CO2-Bindungskurve zeigt keine Sättigungskinetik.

Der Haldane-Effekt besagt, dass sich O2- und CO2-Transport gegenseitig quantitativ beeinflussen: Die Oxygenierung des Hämoglobins in der Lunge fördert die CO2-Abgabe und die Desoxygenierung im Gewebe fördert die CO2-Aufnahme.

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    Allgemeines

    Das Blut transportiert neben Nährstoffen, Elektrolyten, Hormonen und Verbindungen, die für die Ausscheidung in den Nieren oder die Biotransformation in der Leber bestimmt sind, auch die Gase Sauerstoff (O2) und Kohlendioxid (CO2) (eine Übersicht der Funktionen des Blutes und seiner Bestandteile findest du an anderer Stelle).

    Nur ca. 1 % des im Blut transportierten Sauerstoffs liegt physikalisch gelöst vor. Der Rest wird in den Erythrozyten reversibel an Hämoglobin (Hb) gebunden transportiert. Das Hämoglobin in den Erythrozyten wird in den Kapillaren der Lunge mit Sauerstoff beladen und wird zum O2-gesättigten Oxyhämoglobin. In den Kapillargebieten der Körpergewebe gibt das Oxyhämoglobin den Sauerstoff ab und wird zum Desoxyhämoglobin. Der Sauerstoff diffundiert durch den interzellulären Raum in die Körperzellen.

    Kohlendioxid ist als freies CO physikalisch gelöst (Plasma) oder es liegt chemisch gebunden vor: in Plasma und Erythrozyten als Hydrogencarbonat (Bicarbonat) bzw. ausschließlich in den Erythrozyten auch an Hämoglobin gebunden (Carbaminohämoglobin).

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    Struktur von Hämoglobin A0

    Je 2 α- und 2 β-Untereinheiten bilden ein Tetramer. Jede Untereinheit kann ein Sauerstoffmolekül binden. Die Buchstaben A–H kennzeichnen die verschiedenen Helices einer Untereinheit.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    Sauerstoffbindungskurven von Myoglobin und Hämoglobin

    Myoglobin ist ein Monomer. Es zeigt daher keine Kooperativität in der Sauerstoffbindung, sodass seine Sauerstoffbindungskurve hyperbolisch verläuft. Hämoglobin ist dagegen ein Tetramer und die Bindung von O2 an eine Untereinheit beeinflusst die Bindung von O2 an die anderen Untereinheiten (Kooperativität). Die Kurve ist daher sigmoid.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    Imidazol

    Imidazol ist ein Fünfring-Heteroaromat mit zwei Stickstoffatomen (Diazol). Imidazol ist struktureller Bestandteil der proteinogenen Aminosäure Histidin.

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    Synthese von 2,3-Bisphosphoglycerat

    Aus 1,3-Bisphosphoglycerat, dem Zwischenprodukt der Glykolyse, wird 2,3-Bisphosphoglycerat gebildet.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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      zuletzt bearbeitet: 24.11.2022
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. med. Thomas Kietzmann, 03.08.2022
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