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Schutz vor oxidativem Stress

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  • Lesezeit: 9 min
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Steckbrief

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Aufgrund der hohen Hämoglobinkonzentration ist die Sauerstoffspannung in Erythrozyten sehr hoch. Dadurch ist jeder Erythrozyt einem permanenten oxidativen Stress ausgesetzt, der durch den hohen Eisengehalt der Zellen noch verstärkt wird. Aber auch allgemein ist ein Schutz vor oxidativem Stress von Bedeutung.

Bei der ständig in einem gewissen Ausmaß spontan ablaufenden Methämoglobinbildung entstehen auch Superoxidanionen. Diese Anionen sind Sauerstoffradikale. Sie gehören zu den reaktiven Sauerstoffspezies (reactive oxygen species, ROS) und stellen die Ausgangsmoleküle für die Bildung von weiteren ROS dar. Um die schädigene Wirkungen der ROS auf ungesättigte Fettsäuren und Proteine in Grenzen zu halten, verfügen Erythrozyten und andere Körperzellen über die Enzyme Superoxiddismutase, Katalase und Glutathionperoxidase, die ROS wie Superoxidanionen (O2–•), Peroxidanionen (O22–) und Wasserstoffperoxid (H2O2) beseitigen.

Methämoglobin wird enzymunabhängig von Glutathion oder auch enzymabhängig mithilfe der Methämoglobinreduktase wieder in Hämoglobin umgewandelt.

Glutathion ist das wichtigste Antioxidans in Erythrozyten. Die funktionelle Gruppe, die für den oxidativen Schutz von Bedeutung ist, ist die freie SH-Gruppe des Cysteinrestes. In Erythrozyten reduziert die Thiolform des Glutathions (GSH) unabhängig von Enzymen das Fe3+ des Methämoglobins, aber GSH wird auch von der Glutathionperoxidase als Elektronendonator genutzt. Wird die SH-Gruppe des GSH oxidiert, dann lagern sich zwei GSH-Moleküle zum Disulfid (GSSG) zusammen. Regeneriert wird GSH in einer von der Glutathionreduktase katalysierten Reaktion unter Verbrauch von NADPH + H+, das aus dem Pentosephosphatweg stammt.

Die Methämoglobinreduktase reduziert das zentrale Fe3+ des Methämoglobins zu Fe2+. Das Reduktionsmittel für diese Reaktion, NADH, stammt aus der Glykolyse.

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Schutz vor oxidativem Stress in Erythrozyten

(nach Endspurt Biochemie 3, Thieme, 2012)
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    Reaktive Sauerstoffspezies

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    Bei der Oxidation von Hämoglobin entsteht neben Methämoglobin auch das reaktive Superoxidanion, das gleichzeitig ein Superoxidradikal ist. Die Methämoglobinbildung ist allerdings nicht die einzige Stoffwechselreaktion des Körpers, bei der das Superoxidanion gebildet wird. Es entsteht beispielsweise auch im Purinabbau bei Reaktionen, die von der Xanthinoxidoreduktase katalysiert werden.

    Das Superoxidanion (O2–•) gehört zu den reaktiven Sauerstoffspezies (ROS, reactive oxygen species) und stellt das Ausgangsmolekül für die Bildung weiterer ROS dar. Es reagiert spontan mit verschiedenen organischen Verbindungen wie ungesättigten Fettsäuren in der Zellmembran, wodurch es die Zellen schädigt.

    Mithilfe der Superoxiddismutase, die Zink und Kupfer enthält, entstehen aus zwei Superoxidanionen durch Disproportionierung (Bildung eines reduzierten und eines oxidierten Reaktionsprodukts):

    Image description
    Kettenreaktion der Fettsäureoxidation

    Die Oxidation verläuft in Form einer Kettenreaktion. Sie wird von einem Hydroxylradikal (●OH) in Gang gesetzt, das einer ungesättigten Fettsäure ein Wasserstoffatom entzieht. Dadurch entsteht ein Fettsäure-Perhydroxylradikal. Dieses reagiert mit molekularem Sauerstoff zu einem sehr reaktiven Fettsäure-Peroxylradikal (ROO●), das von einer weiteren Fettsäure ein Wasserstoffatom abziehen kann. Das Peroxylradikal wird dabei zu einem Fettsäure-Hydroperoxid (ROOH) reduziert. Im Verlauf dieser Kettenreaktion werden immer mehr Doppelbindungen von ungesättigten Fettsäuren oxidiert, sodass die Zahl an Fettsäure-Hydroperoxiden zunimmt.

    (aus Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
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      zuletzt bearbeitet: 13.08.2020
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. med. Thomas Kietzmann, 11.12.2018
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