thieme-via-medici-logo
  • Menü
  • Anmelden
thieme-via-medici-logo
Navigation
Biochemie
  • Kohlenhydrate
  • Oxidation von Brennstoffmolekülen
  • Lipide
  • Cholesterin und Lipoproteine
  • Aminosäuren, Peptide, Proteine
  • Enzyme und Enzymkinetik
  • Vitamine, Coenzyme, Spurenelemente
  • Ernährung und Verdauung
  • Hormone
  • Stoffwechsel der einzelnen Organe
  • Blut
    • Bestandteile und Blutgruppen
    • Hämoglobin und Sauerstofftransport
      • Hämoglobin: Synthese und AbbauLayer 1 V
      • Glykiertes Hämoglobin, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin, MyoglobinLayer 1 V
        1. Steckbrief
        2. Glykiertes Hämoglobin
        3. Carboxyhämoglobin (HbCO)
        4. Methämoglobin
        5. Myoglobin
        6. IMPP-Fakten im Überblick
      • Schutz vor oxidativem StressLayer 1 V
      • Sauerstoff- und CO2-Transport im BlutLayer 1 V
      • Rechenbeispiele zum Sauerstoff- und CO2-TransportLayer 1 V
    • Hämostase
    • Blutplasma
  • Immunsystem
  • Molekularbiologie
  • Zellbiologie
  • Biochemie
  • Atmungssystems
  • Blut und blutbildendes System

Glykiertes Hämoglobin, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin, Myoglobin

  •  IMPP-Relevanz
  • Lesezeit: 4 min
  • alles schließen

Steckbrief

Feedback

Beim glykierten Hämoglobin (HbA1) wurden Kohlenhydrate nicht enzymatisch an Hämoglogin geheftet. Diese spontane Reaktion hängt vom längerfristigen Blutglucosespiegel ab. Es gilt: Je höher der Blutglucosespiegel über einen längeren Zeitraum ist, umso höher ist die Konzentration von HbA1 im Blut.

Carboxyhämoglobin (HbCO) entsteht durch reversible Bindung von Kohlenmonoxid an das Eisenion der Hämgruppe. Kohlenmonoxid bindet an Hämoglobin an den gleichen Stellen wie Sauerstoff, jedoch etwa 200-mal stärker. Dadurch kann HbCO nahezu keinen Sauerstoff mehr binden.

Methämoglobin, das ebenfalls keinen Sauerstoff mehr transportieren kann, entsteht durch Oxidation des zweiwertigen Eisens (Fe2+) in der Hämgruppe zu dreiwertigem Eisen (Fe3+). Die physiologische Konzentration an Methämoglobin im Blut ist mit unter 1 % gering, die Konzentration kann jedoch durch bestimmte chemische Verbindungen ansteigen.

Myoglobin ist ein Monomer aus einer Polypeptidkette und einer Hämgruppe. Es kommt vor allem in der Skelett- und Herzmuskulatur vor, besitzt eine hohe Affinität zu Sauerstoff und dient dem intrazellulären O2-Transport und als O2-Speicher.

    Abbrechen Speichern

    Glykiertes Hämoglobin

    Feedback

    In einem als Glykierung bezeichneten Prozess werden an die N-terminalen Enden der β-Ketten im HbA0 nicht enzymatisch verschiedene Kohlenhydrate angehängt, sodass glykiertes Hämoglobin HbA1 entsteht. Es gibt drei Gruppen von HbA1 (abhängig von der glykierten Stelle), HbA1a, HbA1b, HbA1c. Das wichtigste ist HBA1c. Bei einem gesunden Erwachsenen liegen 5–6,5 % des Hämoglobins glykiert vor.

    Der HbA1c-Wert steigt bei langfristig erhöhter Blutglucosekonzentration und bildet als „Blutzuckergedächtnis“ den Blutzuckerspiegel der letzten acht Wochen ab. Der HbA1c-Wert dient dem Arzt zur Diagnose eines Diabetes mellitus Typ 2 und als Kontrollparameter zur Einstellung des Blutzuckerspiegels bei einem Diabetespatienten.

    Carboxyhämoglobin (HbCO)

    Feedback

    (CO) kann wie Sauerstoff über das Eisenatom an die Hämgruppe binden, wodurch (HbCO) entsteht. Da Kohlenmonoxid eine etwa 200-fach höhere Affinität zu Hämoglobin hat als Sauerstoff, wird das HbCO durch diese feste Bindung für den Sauerstofftransport unbrauchbar (). Da es sich hier um eine kompetitive Hemmung handelt, kann ein hoher Sauerstoffpartialdruck das CO wieder verdrängen.

    Image description
    Tertiärstruktur von Myoglobin

    Die acht α-Helices des Proteins sind über Schleifen miteinander verbunden.

    (aus Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
      Abbrechen Speichern

      Sofort weiterlesen?

      Jetzt anmelden

      IMPP-Fakten im Überblick

      Feedback

      Zu diesem Modul wurden seit Frühjahr 2008 keine Fragen gestellt. Deshalb enthält es keine IMPP-Fakten im Überblick.

      Voriger Artikel
      Hämoglobin: Synthese und Abbau
      Nächster Artikel
      Schutz vor oxidativem Stress

      Glykiertes Hämoglobin, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin, Myoglobin

      findest du auch in der via medici Bibliothek

      Zeige Treffer in „Kurzlehrbuch Biochemie“
      Zeige Treffer in „Biochemie des Menschen“
      Zeige Treffer in „Kurzlehrbuch Biochemie“
      Springe in „Kurzlehrbuch Biochemie“ direkt zu:
      Das glykierte Hämoglobin

      Das glykierte Hämoglobin Kurzlehrbuch Biochemie Blut Das Hämoglobin und Myoglobin Das Hämoglobin Das glykierte Hämoglobin Das glykierte Hämoglobin Hämoglobin glykiertes Hämoglobin An die N terminalen Enden der β Ketten im HbA 1 können nichtenzymatisch verschiedene Kohlenhydrate... ...Hämoglobins...

      Das Hämoglobin

      Das Hämoglobin Kurzlehrbuch Biochemie Blut Das Hämoglobin und Myoglobin Das Hämoglobin Das Hämoglobin Hämoglobin macht einen großen Bestandteil des Blutes aus Ein Erythrozyt besteht zu 34 aus Hämoglobin aus Wasser 65 sowie Enzymen und anderen Proteinen 1 Hämoglobin ist ein tetrameres Protein aus...

      Blut

      ...geht verloren Das 2 3 BPG hat eine wichtige Funktion bei der O2 Abgabe von Hämoglobin GraphicMisc Melanie Königshoff Timo Brandenburger Melanie Königshoff Timo Brandenburger Abb 11 3 Synthese von 2... ...warum die Bereitstellung von NADPH H für den Erythrozyten so wichtig ist Das Hämoglobin...

      ist vernetzt mit

      ist auch Teil von

      zuletzt bearbeitet: 03.08.2020
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. med. Thomas Kietzmann, 05.12.2018
      Lerntools
      • kurz gefasst vertieft standard
        • kurz gefasst
        • standard
        • vertieft
        • Fragen kreuzen:
        • Fragen zum Modul (10)
          Glykiertes Hämoglobin, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin, Myoglobin
        • Fragen zum ganzen Thema (227)
          Blut
      • Navigation
      • Home
      • Datenschutz
      • Verbraucherinformationen
      • Nutzungsbedingungen
      • Kontakt
      • FAQ
      • Impressum
      • © 2020 Georg Thieme Verlag KG