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Glykiertes Hämoglobin, Methämoglobin, Carboxyhämoglobin, Myoglobin

Steckbrief

Beim glykierten Hämoglobin (HbA1) wurden Kohlenhydrate nicht enzymatisch an Hämoglobin geheftet. Diese spontane Reaktion hängt vom längerfristigen Blutglucosespiegel ab. Es gilt: Je höher der Blutglucosespiegel über einen längeren Zeitraum ist, umso höher ist die Konzentration von HbA1 im Blut.

Carboxyhämoglobin (HbCO) entsteht durch reversible Bindung von Kohlenmonoxid an das Eisenion der Hämgruppe. Kohlenmonoxid bindet an Hämoglobin an den gleichen Stellen wie Sauerstoff, jedoch etwa 200-mal stärker. Dadurch kann HbCO nahezu keinen Sauerstoff mehr binden.

Methämoglobin, das ebenfalls keinen Sauerstoff mehr transportieren kann, entsteht durch Oxidation des zweiwertigen Eisens (Fe2+) in der Hämgruppe zu dreiwertigem Eisen (Fe3+). Die physiologische Konzentration an Methämoglobin im Blut ist mit unter 1 % gering, die Konzentration kann jedoch durch bestimmte chemische Verbindungen ansteigen.

Myoglobin ist ein Monomer aus einer Polypeptidkette und einer Hämgruppe. Es kommt vor allem in der Skelett- und Herzmuskulatur vor, besitzt eine hohe Affinität zu Sauerstoff und dient dem intrazellulären O2-Transport und als O2-Speicher.

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    Glykiertes Hämoglobin

    In einem als Glykierung bezeichneten Prozess werden an die N-terminalen Enden der β-Ketten im HbA0 nicht enzymatisch verschiedene Kohlenhydrate angehängt, sodass glykiertes Hämoglobin HbA1 entsteht. Es gibt drei Gruppen von HbA1 (abhängig von der glykierten Stelle), HbA1a, HbA1b, HbA1c. Das wichtigste ist HBA1c. Bei einem gesunden Erwachsenen liegen 5–6,5 % des Hämoglobins glykiert vor.

    Der HbA1c-Wert steigt bei langfristig erhöhter Blutglucosekonzentration und bildet als „Blutzuckergedächtnis“ den Blutzuckerspiegel der letzten acht Wochen ab. Der HbA1c-Wert dient dem Arzt zur Diagnose eines Diabetes mellitus Typ 2 und als Kontrollparameter zur Einstellung des Blutzuckerspiegels bei einem Diabetespatienten.

    Carboxyhämoglobin (HbCO)

    (CO) kann wie Sauerstoff über das Eisenatom an die Hämgruppe binden, wodurch (HbCO) entsteht. . Da es sich hier um eine kompetitive Hemmung handelt, kann ein hoher Sauerstoffpartialdruck das CO wieder verdrängen.

    Image description
    Tertiärstruktur von Myoglobin

    Die 8 α-Helices des Proteins sind über Schleifen miteinander verbunden.

    (aus Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
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      zuletzt bearbeitet: 29.09.2021
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