In einem als Glykierung bezeichneten Prozess werden an die N-terminalen Enden der β-Ketten im HbA0 nicht enzymatisch verschiedene Kohlenhydrate angehängt, sodass glykiertes Hämoglobin HbA1 entsteht. Es gibt drei Gruppen von HbA1 (abhängig von der glykierten Stelle), HbA1a, HbA1b, HbA1c. Das wichtigste ist HBA1c. Bei einem gesunden Erwachsenen liegen 5–6,5 % des Hämoglobins glykiert vor.
Der HbA1c-Wert steigt bei langfristig erhöhter Blutglucosekonzentration und bildet als „Blutzuckergedächtnis“ den Blutzuckerspiegel der letzten acht Wochen ab. Der HbA1c-Wert dient dem Arzt zur Diagnose eines Diabetes mellitus Typ 2 und als Kontrollparameter zur Einstellung des Blutzuckerspiegels bei einem Diabetespatienten.
(CO) kann wie Sauerstoff über das Eisenatom an die Hämgruppe binden, wodurch (HbCO) entsteht. Da Kohlenmonoxid eine etwa 200-fach höhere Affinität zu Hämoglobin hat als Sauerstoff, wird das HbCO durch diese feste Bindung für den Sauerstofftransport unbrauchbar (). Da es sich hier um eine kompetitive Hemmung handelt, kann ein hoher Sauerstoffpartialdruck das CO wieder verdrängen.
Tertiärstruktur von Myoglobin
Die acht α-Helices des Proteins sind über Schleifen miteinander verbunden.
(aus Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
