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Glykiertes Hämoglobin
In einem als Glykierung bezeichneten Prozess werden an die N-terminalen Enden der β-Ketten im HbA0 nicht enzymatisch Glucosereste angehängt, und zwar um so schneller, je höher die Blutglucosekonzentration ist, sodass glykiertes Hämoglobin HbA1 entsteht. Es gibt 3 Gruppen von HbA1 (abhängig von der glykierten Stelle), HbA1a, HbA1b, HbA1c. Das wichtigste ist HBA1c. Bei einem gesunden Erwachsenen liegen 5–6,5% des Hämoglobins glykiert vor.
Da die nicht-enzymatische Glykierung von der Blutglucosekonzentration abhängt, steigt der HbA1c-Wert bei langfristig erhöhter Blutglucosekonzentration und bildet als „Blutzuckergedächtnis“ den Blutzuckerspiegel der letzten acht Wochen ab. Der HbA1c-Wert dient dem Arzt zur Diagnose eines Diabetes mellitus Typ 2 und als Kontrollparameter zur Einstellung des Blutzuckerspiegels bei einem Diabetespatienten.
Carboxyhämoglobin (HbCO)
(CO) kann wie Sauerstoff über das Eisenatom an die Hämgruppe binden, wodurch (HbCO) entsteht. Weil es sich hier um eine kompetitive Hemmung handelt, kann ein hoher Sauerstoffpartialdruck das CO wieder verdrängen.
Tertiärstruktur von Myoglobin
Die 8 α-Helices des Proteins sind über Schleifen miteinander verbunden.
(Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)
