Enzymaktivität: Hemmstoffe, allosterische Regulation, physikalische Faktoren

Ein Enzym kann reversibel und irreversibel gehemmt werden. Bei einer reversiblen Hemmung kann sich der Inhibitor wieder vom Enzym lösen, bei einer irreversiblen Hemmung ist der Inhibitor dauerhaft gebunden.

Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man:

• kompetitive Hemmung: der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat des Enzyms um das aktive Zentrum; der -Wert des Enzyms steigt scheinbar an; bleibt unverändert; die Wirkung des Inhibitors kann durch Substratüberschuss aufgehoben werden

• nichtkompetitive Hemmung: der Inhibitor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum; bleibt unverändert; wird reduziert; die Wirkung des Inhibitors kann durch Substratüberschuss nicht aufgehoben werden

Allosterische Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum mindestens eine Bindungsstelle für regulatorische Moleküle und bestehen meist aus mehreren katalytischen Untereinheiten, die unterschiedliche Konformationen annehmen können. Durch reversible Bindung von spezifischen aktivierenden oder hemmenden Effektoren an die regulatorischen Zentren der einzelnen Untereinheiten werden bestimmte Konformationen stabilisiert und letztlich die Aktivität des gesamten Enzyms moduliert. Dabei beeinflussen sich die Untereinheiten auch gegenseitig in ihrer Konformation und damit ihrer Aktivität (Kooperativität). Bei den Effektoren kann es sich um das Substrat selbst handeln (homotropes Enzym) oder ein anderes Molekül (heterotropes Enzym). Die kooperativen Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten zeigen sich auch im kinetischen Verhalten der allosterischen Enzyme. Man unterscheidet zwei Typen der allosterischen Regulation:

• K-Typ: Effektoren binden an das Enzym und beeinflussen die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum; (Halbsättigungskonstante) wird verändert, bleibt konstant

• V-Typ: Effektoren binden an das Enzym und beeinflussen seine katalytische Fähigkeit; bleibt konstant, wird verändert

Jedes Enzym besitzt einen optimalen pH-Wert und eine optimale Temperatur, bei denen seine Aktivität maximal ist. Sie entsprechen meist den Werten der natürlichen Umgebung des Enzyms.

Ändern sich die lichtabsorbierenden Eigenschaften eines Substrats, eines Cosubstrats oder eines chromophoren Substratanalogons im Verlauf einer enzymkatalysierten Reaktion, lässt sich der Substratumsatz mithilfe photometrischer Methoden messen.