Hemmung von Enzymen
Durch die Regulation der Enzymaktivität kann eine Zelle auf Veränderungen der momentanen Stoffwechselbedingungen reagieren. Dies gilt insbesondere für Enzyme, die geschwindigkeitsbestimmende Schritte innerhalb eines Stoffwechselwegs katalysieren. Enzyme können in ihrer Aktivität durch Bindung spezifischer Moleküle oder Ionen entweder gehemmt oder stimuliert werden.
Die Inhibition (Hemmung) von Enzymen spielt sowohl für die Regulation von Stoffwechselvorgängen als auch für die Wirkung von Medikamenten eine wichtige Rolle. Je nach Mechanismus unterscheidet man verschiedene Arten der Hemmung von Enzymen.
Reversible Hemmung
Die reversible Hemmung ist dadurch gekennzeichnet, dass der Inhibitor nicht kovalent an das Enzym bindet und sich rasch wieder aus dem Enzym-Inhibitor-Komplex löst. Man unterscheidet verschiedene Arten der reversiblen Hemmung.
Durch die Bindung des kompetitiven Hemmstoffs wird das Enzym blockiert und kann für die Dauer der Bindung kein Substrat umsetzen. Ein kompetitiver Inhibitor verringert die Reaktionsgeschwindigkeit also, indem er die Zahl der Enzymmoleküle mit gebundenem Substrat reduziert. , da eine erhöhte Substratkonzentration nötig ist, um dieselbe Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. Dieser neue, apparente -Wert wird gelegentlich als oder bezeichnet. , denn bei ausreichend hoher Substratkonzentration sind trotz des Inhibitors alle aktiven Zentren mit Substratmolekülen besetzt und das Enzym besitzt seine volle Aktivität.

Absorptionsspektrum von NAD(P)H und NAD(P)+
Das reduzierte NAD(P)H weist bei 340 nm ein zusätzliches Absorptionsmaximum auf.
(Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)