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        2. Hemmung von Enzymen
        3. Allosterische Regulation der Enzymaktivität
        4. Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur und vom pH-Wert
        5. Photometrische Methoden zum Nachweis der Enzymaktivität
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Enzymaktivität: Hemmstoffe, allosterische Regulation, physikalische Faktoren

  •  IMPP-Relevanz
  • Lesezeit: 15 min
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Steckbrief

Ein Enzym kann reversibel und irreversibel gehemmt werden. Bei einer reversiblen Hemmung kann sich der Inhibitor wieder vom Enzym lösen, bei einer irreversiblen Hemmung ist der Inhibitor dauerhaft gebunden.

Bei der reversiblen Hemmung unterscheidet man:

  • kompetitive Hemmung: der Inhibitor konkurriert mit dem Substrat des Enzyms um das aktive Zentrum; der Equation-Wert des Enzyms steigt scheinbar an; Equation bleibt unverändert; die Wirkung des Inhibitors kann durch Substratüberschuss aufgehoben werden

  • nichtkompetitive Hemmung: der Inhibitor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum; Equation bleibt unverändert; Equation wird reduziert; die Wirkung des Inhibitors kann durch Substratüberschuss nicht aufgehoben werden

Image description
Lineweaver-Burk-Diagramm der reversiblen Hemmung eines Enzyms

Für Enzyme, die der Michaelis-Menten-Beziehung gehorchen, erhält man durch die doppeltreziproke Auftragung der experimentellen Daten eine Gerade mit der Steigung Equation, einem y-Achsenabschnitt Equation und einem x-Achsenabschnitt Equation. Ein kompetitiver Inhibitor (I) verschiebt den Equation-Wert, sodass man den apparenten Equation erhält. Ein nichtkompetitiver Inbibitor verschiebt Equation, sodass man Equation erhält.

(Quelle: Püschel et al., Taschenlehrbuch Biochemie, Thieme, 2019)

Allosterische Enzyme besitzen neben dem aktiven Zentrum mindestens eine Bindungsstelle für regulatorische Moleküle und bestehen meist aus mehreren katalytischen Untereinheiten, die unterschiedliche Konformationen annehmen können. Durch reversible Bindung von spezifischen aktivierenden oder hemmenden Effektoren an die regulatorischen Zentren der einzelnen Untereinheiten werden bestimmte Konformationen stabilisiert und letztlich die Aktivität des gesamten Enzyms moduliert. Dabei beeinflussen sich die Untereinheiten auch gegenseitig in ihrer Konformation und damit ihrer Aktivität (Kooperativität). Bei den Effektoren kann es sich um das Substrat selbst handeln (homotropes Enzym) oder ein anderes Molekül (heterotropes Enzym). Die kooperativen Wechselwirkungen zwischen den Untereinheiten zeigen sich auch im kinetischen Verhalten der allosterischen Enzyme. Man unterscheidet 2 Typen der allosterischen Regulation:

  • K-Typ: Effektoren binden an das Enzym und beeinflussen die Bindung des Substrats an das aktive Zentrum; Equation (Halbsättigungskonstante) wird verändert, Equation bleibt konstant

  • V-Typ: Effektoren binden an das Enzym und beeinflussen seine katalytische Fähigkeit; Equation bleibt konstant, Equation wird verändert

Jedes Enzym besitzt einen optimalen pH-Wert und eine optimale Temperatur, bei denen seine Aktivität maximal ist. Sie entsprechen meist den Werten der natürlichen Umgebung des Enzyms.

Ändern sich die lichtabsorbierenden Eigenschaften eines Substrats, eines Cosubstrats oder eines chromophoren Substratanalogons im Verlauf einer enzymkatalysierten Reaktion, lässt sich der Substratumsatz mithilfe photometrischer Methoden messen.

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    Hemmung von Enzymen

    Durch die Regulation der Enzymaktivität kann eine Zelle auf Veränderungen der momentanen Stoffwechselbedingungen reagieren. Dies gilt insbesondere für Enzyme, die geschwindigkeitsbestimmende Schritte innerhalb eines Stoffwechselwegs katalysieren. Enzyme können in ihrer Aktivität durch Bindung spezifischer Moleküle oder Ionen entweder gehemmt oder stimuliert werden.

    Die Inhibition (Hemmung) von Enzymen spielt sowohl für die Regulation von Stoffwechselvorgängen als auch für die Wirkung von Medikamenten eine wichtige Rolle. Je nach Mechanismus unterscheidet man verschiedene Arten der Hemmung von Enzymen.

    Reversible Hemmung

    Die reversible Hemmung ist dadurch gekennzeichnet, dass der Inhibitor nicht kovalent an das Enzym bindet und sich rasch wieder aus dem Enzym-Inhibitor-Komplex löst. Man unterscheidet verschiedene Arten der reversiblen Hemmung.

    Kompetitive Hemmung

    Durch die Bindung des kompetitiven Hemmstoffs wird das Enzym blockiert und kann für die Dauer der Bindung kein Substrat umsetzen. Ein kompetitiver Inhibitor verringert die Reaktionsgeschwindigkeit also, indem er die Zahl der Enzymmoleküle mit gebundenem Substrat reduziert. , da eine erhöhte Substratkonzentration nötig ist, um dieselbe Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen. Dieser neue, apparente -Wert wird gelegentlich als oder bezeichnet. , denn bei ausreichend hoher Substratkonzentration sind trotz des Inhibitors alle aktiven Zentren mit Substratmolekülen besetzt und das Enzym besitzt seine volle Aktivität.

    Image description
    Absorptionsspektrum von NAD(P)H und NAD(P)+

    Das reduzierte NAD(P)H weist bei 340 nm ein zusätzliches Absorptionsmaximum auf.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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      zuletzt bearbeitet: 17.11.2022
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. Wolfgang Höhne, 11.01.2019
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