Enzymkinetik: Michaelis-Menten-Gleichung und Lineweaver-Burk-Diagramm

Die Enzymkinetik beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von verschiedenen Parametern wie der Substratkonzentration. Trägt man die Anfangsgeschwindigkeit () als Funktion der Substratkonzentration [S] auf, ergibt sich im einfachsten Fall eine hyperbolische Kurve, die sich asymptotisch der Maximalgeschwindigkeit () der Reaktion nähert. Bei niedriger Substratkonzentration ist der Kurvenverlauf linear, da proportional mit der Substratkonzentration zunimmt. Dieses besonders wichtige Modell zur Beschreibung der Enzymkinetik ist das Michaelis-Menten-Modell. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktion die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht, ist die Michaelis-Konstante (), die für jedes Enzym-Substrat-Paar charakteristisch ist (Merkmale der Michaelis-Konstante). Die Michaelis-Menten-Gleichung stellt eine Beziehung zwischen , , und der Substratkonzentration [S] her:

ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit einer Reaktion erreicht ist, also = [S], wenn . Je höher , desto höher ist die Substratkonzentration, die benötigt wird, um zu erreichen.

Die Michaelis-Menten-Gleichung lässt sich nach Lineweaver und Burk in eine Geradengleichung umwandeln:

Bei der doppeltreziproken Auftragung der Michaelis-Menten-Gleichung, dem Lineweaver-Burk-Diagramm (Auftragung von gegen ), gilt für die resultierende Gerade:

• Die Steigung entspricht .

• Der y-Achsenabschnitt entspricht .

• Der x-Achsenabschnitt entspicht .