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Enzymkinetik: Michaelis-Menten-Gleichung und Lineweaver-Burk-Diagramm

  •  IMPP-Relevanz
  • Lesezeit: 17 min
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Steckbrief

Die Enzymkinetik beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von verschiedenen Parametern wie der Substratkonzentration. Trägt man die Anfangsgeschwindigkeit (Equation) als Funktion der Substratkonzentration [S] auf, ergibt sich im einfachsten Fall eine hyperbolische Kurve, die sich asymptotisch der Maximalgeschwindigkeit (Equation) der Reaktion nähert. Bei niedriger Substratkonzentration ist der Kurvenverlauf linear, da Equation proportional mit der Substratkonzentration zunimmt. Dieses besonders wichtige Modell zur Beschreibung der Enzymkinetik ist das Michaelis-Menten-Modell. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktion die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht, ist die Michaelis-Konstante (Equation), die für jedes Enzym-Substrat-Paar charakteristisch ist (Merkmale der Michaelis-Konstante). Die Michaelis-Menten-Gleichung stellt eine Beziehung zwischen Equation, Equation, Equation und der Substratkonzentration [S] her:

Equation

Equation ist die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit Equation einer Reaktion erreicht ist, also Equation = [S], wenn Equation. Je höher Equation, desto höher ist die Substratkonzentration, die benötigt wird, um Equation zu erreichen.

Die Michaelis-Menten-Gleichung lässt sich nach Lineweaver und Burk in eine Geradengleichung umwandeln:

Equation

Bei der doppeltreziproken Auftragung der Michaelis-Menten-Gleichung, dem Lineweaver-Burk-Diagramm (Auftragung von Equation gegen Equation), gilt für die resultierende Gerade:

  • Die Steigung entspricht Equation.

  • Der y-Achsenabschnitt entspricht Equation.

  • Der x-Achsenabschnitt entspicht Equation.

Image description
Lineweaver-Burk-Diagramm

Für Enzyme, die der Michaelis-Menten-Beziehung gehorchen, erhält man durch die doppeltreziproke Auftragung der experimentellen Daten eine Gerade mit der Steigung Equation, einem y-Achsenabschnitt Equation und einem x-Achsenabschnitt Equation.

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    Allgemeines

    Ein entscheidendes Merkmal von lebenden Organismen ist die Fähigkeit, unterschiedliche Energieformen wie die von elektrochemischen Gradienten, chemischen Bindungen oder auch Bewegungsenergie usw. ineinander umwandeln zu können. Eine wesentliche Rolle bei dieser Umwandlung spielen Enzyme. Diese erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit.

    In Organismen werden Reaktionen, die nichtkatalysiert sehr langsam ablaufen würden, nicht durch Zufuhr von Wärme beschleunigt, sondern durch Enzyme. Enzyme sind Biokatalysatoren und an den meisten chemischen Umsetzungen des Stoffwechsels beteiligt (Biokatalyse). Die Stoffe, die von einem Enzym umgesetzt werden, heißen Substrate. Bei fast allen Enzymen handelt es sich um Proteine. Allerdings besitzen auch einige Ribonucleinsäuren katalytische Aktivität. Sie werden als Ribozyme bezeichnet.

    Enzyme erleichtern die Bildung eines und senken die für die katalysierte Reaktion. Indem sie einen alternativen Reaktionsweg ermöglichen, können Enzyme die Geschwindigkeit einer Reaktion um den Faktor 10 und mehr steigern.

    Image description
    Nichtkompetitive Hemmung

    Links: Wirkmechanismus eines nichtkompetitiven Inhibitors. Rechts: Darstellung der Kinetik im Lineweaver-Burk-Diagramm.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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      zuletzt bearbeitet: 17.11.2022
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. Wolfgang Höhne, 04.12.2018
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