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Proteine: Peptidbindung und Proteinstruktur

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  • Lesezeit: 14 min
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Steckbrief

Proteine sind Makromoleküle, die im menschlichen Körper vielfältige Aufgaben erfüllen. Sie bestehen aus Ketten von Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Bei der Bildung dieser Peptidbindungen wird die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure unter Wasserabspaltung verbunden (Kondensation). Peptidbindungen sind starr und eben (planar) gebaut. Die an ihrer Bildung beteiligten Atome verhalten sich in wässriger Umgebung neutral, d.h., sie können keine Protonen aufnehmen oder abgeben.

Die Struktur eines Proteins kann auf 4 Komplexitätsebenen beschrieben werden:

  • Primärstruktur: Sie beschreibt die Abfolge der Aminosäuren im Protein, die Aminosäuresequenz.

  • Sekundärstruktur: Sie umfasst räumliche Strukturelemente wie α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife (das β-Fass ist ein Spezialfall des β-Faltblatts), die sich mithilfe von Wasserstoffbrücken zwischen den Carbonyl- und Amidgruppen (CO- und NH-Gruppen) der Hauptkette des Polypeptids ausbilden.

  • Tertiärstruktur: Sie beschreibt die Anordnung der Sekundärstrukturelemente eines Proteins im Raum. Stabilisiert werden kann die Tertiärstruktur durch Wasserstoffbrücken, ionische und hydrophobe Wechselwirkungen, Dipol-Dipol-Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte aber auch kovalente Bindungen wie Disulfidbrücken zwischen den Seitenketten der im Polypeptid vorhandenen Aminosäuren.

  • Quartärstruktur: Sie beschreibt die räumliche Anordnung von mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Proteinkomplex.

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Peptidbindung und ihre Grenzstrukturen

Die Säureamidbindung zwischen 2 Aminosäuren entsteht durch Wasserabspaltung. Es gibt 2 mesomere Grenzstrukturen (G1 und G2), woraus ein partieller Doppelbindungscharakter resultiert, sodass die Bindung planar und nicht frei drehbar ist. Die Seitenketten in trans-Konfiguration (R1 und R2) sind vereinfacht als Sphären dargestellt.

(Quelle: Püschel et al., Taschenlehrbuch Biochemie, Thieme, 2019)
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    Peptidbindung

    Peptide und Proteine bestehen aus Aminosäuren, die während der Proteinbiosynthese (Translation) durch Peptidbindungen miteinander verknüpft werden. Eine Peptidbindung entsteht durch die kovalente Verknüpfung der Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure. Dabei wird Wasser abgespalten, es handelt sich also um eine Kondensation. Die Peptidbindung ist eine Carbonsäureamidbindung (CONH).

    Image description
    Peptidbindung

    Kondensation von 2 beliebigen Aminosäuren zu einem Dipeptid. Die dabei geknüpfte Peptidbindung ist farbig hervorgehoben.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)

    Zunächst entsteht ein aus 2 Aminosäuren. Die Carboxygruppe am Ende des Dipeptids kann mit einer dritten oder vierten Aminosäure zu einem bzw. verknüpft werden usw. Längere Peptide werden genannt. Peptide sind im Gegensatz zu den meisten Proteinen in wässriger Lösung hochflexibel und bilden erst bei Bindung an ihr Zielmolekül (z.B. ein Rezeptormolekül) eine definierte Struktur aus. Aufgrund der unterschiedlichen Kriterien (Zahl der Aminosäuren, Raumstruktur) ist die Abgrenzung zwischen größeren Oligopeptiden und den eigentlichen () eher fließend.

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      zuletzt bearbeitet: 16.11.2022
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. Wolfgang Höhne, 18.08.2018
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