Proteine: Peptidbindung und Proteinstruktur

Proteine sind Makromoleküle, die im menschlichen Körper vielfältige Aufgaben erfüllen. Sie bestehen aus Ketten von Aminosäuren, die über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Bei der Bildung dieser Peptidbindungen wird die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten Aminosäure unter Wasserabspaltung verbunden (Kondensation). Peptidbindungen sind starr und eben (planar) gebaut. Die an ihrer Bildung beteiligten Atome verhalten sich in wässriger Umgebung neutral, d.h., sie können keine Protonen aufnehmen oder abgeben.

Die Struktur eines Proteins kann auf 4 Komplexitätsebenen beschrieben werden:

• Primärstruktur: Sie beschreibt die Abfolge der Aminosäuren im Protein, die Aminosäuresequenz.

• Sekundärstruktur: Sie umfasst räumliche Strukturelemente wie α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife (das β-Fass ist ein Spezialfall des β-Faltblatts), die sich mithilfe von Wasserstoffbrücken zwischen den Carbonyl- und Amidgruppen (CO- und NH-Gruppen) der Hauptkette des Polypeptids ausbilden.

• Tertiärstruktur: Sie beschreibt die Anordnung der Sekundärstrukturelemente eines Proteins im Raum. Stabilisiert werden kann die Tertiärstruktur durch Wasserstoffbrücken, ionische und hydrophobe Wechselwirkungen, Dipol-Dipol-Wechselwirkungen und Van-der-Waals-Kräfte aber auch kovalente Bindungen wie Disulfidbrücken zwischen den Seitenketten der im Polypeptid vorhandenen Aminosäuren.

• Quartärstruktur: Sie beschreibt die räumliche Anordnung von mehreren Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem Proteinkomplex.