thieme-via-medici-logo
  • Menü
  • Anmelden
thieme-via-medici-logo
Navigation
Biochemie

  • Kohlenhydrate
  • Oxidation von Brennstoffmolekülen
  • Lipide
  • Cholesterin und Lipoproteine
  • Aminosäuren, Peptide, Proteine
    • Aminosäuren
      • Aminosäuren, Peptide und Proteine: Überblick V
      • Aminosäuren: Struktur V
        1. Steckbrief
        2. Allgemeines
        3. Proteinogene Aminosäuren
        4. Nicht proteinogene Aminosäuren
        5. IMPP-Fakten im Überblick
      • Aminosäuren: Physikalische und chemische Eigenschaften V
      • Rechenbeispiele: Isoelektrischer Punkt (pI) V
    • Proteine
    • Stoffwechsel
  • Enzyme und Enzymkinetik
  • Vitamine, Coenzyme, Spurenelemente
  • Ernährung und Verdauung
  • Hormone
  • Stoffwechsel der einzelnen Organe
  • Blut
  • Immunsystem
  • Molekularbiologie
  • Zellbiologie
  • Chemie
  • Biochemie
  • Verdauungssystem
  • Zelle

Aminosäuren: Struktur

  •  IMPP-Relevanz
  • Lesezeit: 17 min
  • alles schließen

Steckbrief

Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren, d.h. Aminosäuren, die dem Aufbau von Proteinen dienen. Diese besitzen die gleiche Grundstruktur: ein zentrales α-C-Atom, an das 4 Substituenten gebunden sind:

  • eine Aminogruppe (-NH2)

  • eine Carboxygruppe (-COOH)

  • ein Wasserstoffatom (-H)

  • eine Seitenkette, die für jede Aminosäure charakteristisch ist (-R; bei dem H von Glycin handelt es sich genau genommen nicht um eine Seitenkette).

Mit Ausnahme von Glycin ist dieses α-C-Atom bei allen proteinogenen Aminosäuren asymmetrisch substituiert und bildet damit ein Chiralitätszentrum. Betrachtet man eine Aminosäure in der Fischer-Projektion, unterscheidet man nach dem D/L-System 2 Konfigurationen:

  • D-Aminosäuren: die NH2- bzw. Equation-Gruppe steht rechts vom α-C-Atom

  • L-Aminosäuren: die NH2- bzw. Equation-Gruppe steht links vom α-C-Atom.

D- und L-Aminosäuren sind Enantiomere und verhalten sich wie Bild und Spiegelbild. In Proteinen des menschlichen Körpers kommen nur L-Aminosäuren vor. Ein anderes System, das die Konfiguration am Chiralitätszentrum beschreibt, ist das R/S-System.

Image description
Grundstruktur einer Aminosäure

Oben: Das α-C-Atom trägt 4 Substituenten: eine Aminogruppe, eine Carboxygruppe, ein Wasserstoffatom und eine für jede Aminosäure charakteristische Seitenkette. Unten: In der Fischer-Projektion befindet sich die Equation-Gruppe bei einer D-Aminosäure rechts vom α-C-Atom, bei einer L-Aminosäure dagegen links.

(Quelle: Poeggel, Kurzlehrbuch Biologie, Thieme, 2013)

Anhand der Strukturen der Seitenketten können Aminosäuren in 7 Klassen eingeteilt werden: aliphatische, schwefelhaltige, aromatische, neutrale, saure, basische und Prolin, das eine eigene Klasse bildet.

Nicht proteinogene Aminosäuren werden nicht zum Aufbau von Proteinen verwendet, sondern besitzen andere Funktionen und sind z.B. Vorstufen für die Synthese von Neurotransmittern oder Hormonen.

    Abbrechen Speichern

    Allgemeines

    Aminosäuren übernehmen bei jeglicher Form von Leben wichtige Aufgaben. Sie sind:

    • Bausteine von Peptiden und Proteinen, aber auch von Lipiden (z.B. Serin)

    • Neurotransmitter wie Glutamat und Glycin, die durch Spaltung des Tripeptids Glutathion entstehen, und wie Aspartat

    • Vorstufen für die Synthese von Biomolekülen, z.B. von:

      • Glucose (Gluconeogenese)

      • Neurotransmittern (z.B. Glutamat als Vorstufe des Transmitters γ-Aminobuttersäure, GABA)

      • biogenen Aminen

      • Hämgruppe

      • Schilddrüsenhormonen

      • Katecholaminen

      • Stickstoffmonoxid (NO)

    • beteiligt an der Purin- und Pyrimidinsynthese

    • Transportform für Stickstoff.

    Man unterscheidet proteinogene und nicht proteinogene Aminosäuren.

    Nicht proteinogene Aminosäuren sind nicht am Aufbau von Proteinen beteiligt, sondern übernehmen andere Funktionen (s.u.).

    Proteinogene Aminosäuren

    Am Aufbau von Proteinen sind beim Menschen insgesamt beteiligt. Diese werden als bezeichnet. Zwanzig von ihnen, die klassischen oder kanonischen Aminosäuren, kommen in allen bisher darauf untersuchten Organismen vor und werden durch eigene Codons spezifiziert. Zu diesen 20 klassischen Aminosäuren kommt beim Menschen als 21. proteinogene Aminosäure hinzu. Selenocystein wird von einem Codon codiert, das eigentlich ein Stoppcodon ist und dessen spezielle Sequenzumgebung dafür sorgt, dass es während der Translation von den spezifischen aminosäurebeladenen tRNAs gebunden wird.

    Image description
    Selenomethionin und Selenocystein

    Anstelle des Schwefelatoms ist Selen als Se2– in die Aminosäuren Methionin bzw. Cystein eingebaut.

    (Quelle: Doenecke et al., Karlsons Biochemie und Pathobiochemie, Thieme, 2005)
    Image description
    Indol und Tryptophan

    Indol ist ein zweikerniger Heterozyklus aus einem Fünfring-Heterozyklus und einem carbocyclischen (aus C-Atomen bestehenden) Sechsring. Indol ist u.a. Bestandteil der Aminosäure Tryptophan.

    Image description
    Imidazol

    Imidazol ist ein Fünfring-Heteroaromat mit zwei Stickstoffatomen (Diazol). Imidazol ist struktureller Bestandteil der proteinogenen Aminosäure Histidin.

    Image description
    Heterozyklen

    Pyrrolidin ist ein Heterocycloalkan, Pyran ein Heterocycloalken und Furan ein Heteroaromat. Das π-Elektronensystem des Furans besteht aus zwei Doppelbindungen und einem freien Elektronenpaar des Sauerstoffatoms.

    (Quelle: Boeck, Kurzlehrbuch Chemie, Thieme, 2018)
    Image description
    Bild konnte nicht geladen werden!
    Coenzym A (CoA)

    Die freie SH-Gruppe ist der aktive Teil von Coenzym A, das daher auch oft als CoA-SH oder HS-CoA abgekürzt wird.

      Abbrechen Speichern

      Um weiterzulesen brauchst Du eine der folgenden Lizenzen:

      • Humanmedizin - lernen
      • Zahnmedizin
      Jetzt anmelden

      IMPP-Fakten im Überblick

      Voriger Artikel
      Aminosäuren, Peptide und Proteine: Überblick
      Nächster Artikel
      Aminosäuren: Physikalische und chemische Eigenschaften

      Aminosäuren: Struktur

      Fallbeispiele zum Thema

      Das Thema in der via medici Bibliothek

      Zeige Treffer in „Molekulare Genetik“
      Zeige Treffer in „Duale Reihe Biochemie“
      Zeige Treffer in „Kurzlehrbuch Biochemie“
      Zeige Treffer in „Allgemeine Mikrobiologie“
      Zeige Treffer in „Kurzlehrbuch Chemie“
      Springe in „Molekulare Genetik“ direkt zu:
      Proteine: Funktionsträger der Zelle

      Proteine Funktionsträger der Zelle Molekulare Genetik Grundlagen Proteine Funktionsträger der Zelle Proteine Funktionsträger der Zelle Proteine Rolf Knippers Einleitung Biochemisch vorgebildete Leser können ohne Weiteres Kap Proteine Funktionsträger der Zelle überspringen denn dieses Kapitel kann un...

      Primärstruktur: Sequenz der Aminosäuren

      Primärstruktur Sequenz der Aminosäuren Molekulare Genetik Grundlagen Proteine Funktionsträger der Zelle Primärstruktur Sequenz der Aminosäuren Primärstruktur Sequenz der Aminosäuren Primärstruktur Proteine sind Makromoleküle die aus Einzelbausteinen aufgebaut sind den Aminosäuren Proteine sind fast ...

      Aminosäuren

      Aminosäuren Molekulare Genetik Grundlagen Proteine Funktionsträger der Zelle Primärstruktur Sequenz der Aminosäuren Aminosäuren Aminosäuren Alle Aminosäuren Aminosäuren tragen am zentralen C Atom dem α C Atom eine Säuregruppe auch Carboxygruppe genannt eine Aminogruppe ein H Atom und eine Seitenkett...

      Vernetzung mit weiteren Modulen

      zuletzt bearbeitet: 12.05.2022
      Fachlicher Beirat: Prof. Dr. Wolfgang Höhne, 30.08.2018
      Lerntools
      • standard
        kurz gefasst
        standard
        vertieft
      • Navigation
      • Home
      • Datenschutz
      • Verbraucherinformationen
      • Nutzungsbedingungen
      • Kontakt
      • FAQ
      • Impressum
      • Cookie-Einstellungen
      • © 2022 Georg Thieme Verlag KG