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      1. Steckbrief
      2. Protonen- und ATP-Ausbeute der Atmungskette
      3. ATP-Ausbeute bei vollständiger Oxidation von Glucose
      4. Hemmung der oxidativen Phosphorylierung
      5. Physiologische Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung
      6. Regulation der oxidativen Phosphorylierung
      7. IMPP-Fakten im Überblick
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Atmungskette: Energiebilanz, Hemmung und Entkopplung

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  • Lesezeit: 11 min
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Steckbrief

Protonen- und ATP-Ausbeute der Atmungskette

Pro NADH + H+, das am Komplex I in die Atmungskette eintritt, werden im Verlauf der Atmungskette 10 H+ in den Intermembranraum befördert. Da FADH2 den Komplex I umgeht, kann es den Transport von maximal 6 H+ antreiben. Pro NADH + H+ werden 2,5 ATP synthetisiert, pro FADH2 sind es 1,5 ATP.

ATP-Ausbeute bei vollständiger Oxidation von Glucose

Die vollständige Oxidation der Glucose über Glykolyse, oxidative Decarboxylierung, Citratzyklus und Atmungskette erfolgt nach folgender Gleichung:

C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O

Die in der Glykolyse, der oxidativen Decarboxylierung und dem Citratzyklus frei werdende Energie wird zu einem geringen Teil in ATP bzw. GTP konserviert (Ausbeute: 2 ATP und 2 GTP), der überwiegende Teil dagegen in den Reduktionsäquivalenten NADH und FADH2 (Ausbeute: 10 NADH und 2 FADH2). Die Reduktionsäquivalente ergeben in der oxidativen Phosphorylierung 28 ATP. In der Summe sind es pro Glucosemolekül 32 ATP (beim Transport von NADH aus der Glykolyse über den Malat-Aspartat-Shuttle).

Hemmung der oxidativen Phosphorylierung

Die oxidative Phosphorylierung kann durch unterschiedliche Substanzen auf unterschiedlichen Ebenen gehemmt werden.

  • Inhibition der Elektronentransportkette: z.B. durch Amytal, Rotenon, Antimycin A, HCN (Blausäure; CN– = Cyanid), CO (Kohlenmonoxid), H2S (Schwefelwasserstoff), N3– (Azid)

  • Inhibition der ATP-Synthase (Komplex V): z.B. durch Oligomycin

  • Entkopplung von Elektronentransport und ATP-Synthese: z.B. durch toxische Entkoppler wie 2,4-Dinitrophenol (DNP), Carbonylcyanid-3-chlorphenylhydrazon (CCCP)

  • Inhibition des ATP-Exports: z.B. durch Atractylosid

Physiologische Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung

Das Protein Thermogenin ist in der inneren Mitochondrienmembran von Zellen des braunen Fettgewebes lokalisiert und ein physiologischer Entkoppler der oxidativen Phosphorylierung. Thermogenin bildet in der Membran einen Kanal, durch den Protonen entlang ihres elektrochemischen Gradienten aus dem Intermembranraum in die Matrix strömen können. Die Protonen fließen also nicht durch die ATP-Synthase und dienen daher auch nicht der ATP-Synthese. Stattdessen wird die im elektrochemischen Gradienten gespeicherte Energie als Wärme frei. Man spricht auch von einer zitterfreien Thermogenese.

Regulation der oxidativen Phosphorylierung

Ein sehr wichtiger Faktor, der die Geschwindigkeit der oxidativen Phosphorylierung bestimmt, ist der ATP-Bedarf bzw. der ADP-Spiegel. Im aktiven Muskel (bei hohem ATP-Bedarf) steigt auch die Geschwindigkeit der ADP-Phosphorylierung. Diese Regulation der oxidativen Phosphorylierung durch den ADP-Spiegel bezeichnet man als Atmungskontrolle.

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    Protonen- und ATP-Ausbeute der Atmungskette

    Nach allen Betrachtungen stellt sich nun die Frage, wie viele Protonen durch den Elektronentransfer von einem NADH (bzw. FADH2) auf Sauerstoff aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt und wie viele ATP-Moleküle pro NADH (bzw. FADH2) synthetisiert werden. Vor dem Hintergrund, dass die Stöchiometrien des Protonentransports, der ATP-Synthese und des Transports von Metaboliten nicht absolut festgelegt sind und auch keine ganzzahligen Werte haben müssen, ist diese Frage nicht endgültig zu beantworten.

    Zahl der transportierten Protonen

    Am Protonentransport der Atmungskette sind folgende Komplexe beteiligt:

    • Komplex I: pro NADH + H+ werden 4 H+ befördert

    • Komplex III: pro Ubichinol werden ebenfalls 4 H+ transportiert

    • : pro entstandenem Wassermolekül werden 2 H transportiert; die beiden H, die für die Bildung von Wasser verbraucht werden, werden zu Beginn der Atmungskette von NADH + H freigesetzt und spielen daher keine Rolle

    Image description
    Bindung des Hämeisens in Cytochromen und Hämenzymen

    Links: Bei den elektronentransportierenden Cytochromen sind alle 6 Bindungsstellen des Hämeisens von Liganden besetzt. Rechts: Bei den sauerstofftransportierenden Hämenzymen ist eine Bindungsstelle des Hämeisens frei, sodass Sauerstoff, Kohlenmonoxid (CO) oder andere Hemmstoffe wie Cyanid (CN–) oder Azid (N3–) binden können.

    (Quelle: Fuchs, Allgemeine Mikrobiologie, Thieme, 2022)
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      zuletzt bearbeitet: 16.11.2022
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