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      2. Prinzip der Atmungskette
      3. Bestandteile der Atmungskette
      4. IMPP-Fakten im Überblick
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Atmungskette: Prinzip und Komponenten

  •  IMPP-Relevanz
  • Lesezeit: 22 min
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Steckbrief

Prinzip der Atmungskette

Die Atmungskette katalysiert Redoxreaktionen, bei denen die reduzierten Reduktionsäquivalente oxidiert werden und schließlich molekularer Sauerstoff als terminaler Elektronenakzeptor reduziert wird. Die Reaktionen sind insgesamt stark exergon. Die frei werdende Energie kann genutzt werden, da sie portionsweise freigesetzt wird. Dies wird erreicht, indem die Elektronen kaskadenartig über eine Reihe von Redoxsystemen fließen, die in integralen Membrankomplexen (Komplex I–IV) organisiert sind. Komplex I, III und IV nutzen die Energie, um Protonen aus der mitochondrialen Matrix in den Intermembranraum zu pumpen und einen elektrochemischen Protonengradienten aufzubauen, der eine protonenmotorische Kraft erzeugt. Diese wird von der ATP-Synthase, Komplex V, zur oxidativen Phosphorylierung (Atmungskettenphosphorylierung; ATP-Synthese, die mit den Reaktionen der Atmungskette verknüpft ist) verwendet.

Bestandteile der Atmungskette

Die Komplexe I–IV besitzen Reaktionszentren, die mit redoxaktiven Coenzymen oder prosthetischen Gruppen aus den Flavonucleotiden FAD (Flavinadenindinucleotid) oder FMN (Flavinmononucleotid), Eisen-Schwefel-Cluster, Kupferzentren und Hämgruppen (teilweise in Form von Cytochromen) ausgestattet sind. Weitere Bestandteile der Atmungskette, die den Elektronentransport zwischen den Komplexen übernehmen, sind das membranlösliche Ubichinon (Coenzym Q, Q) und Cytochrom c, das locker an die Membranaußenseite gebunden ist.

Komplex I, NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase (NADH-Dehydrogenase): Der Komplex nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie über Flavinmononucleotid (FMN) und 8 Eisen-Schwefel-Cluster auf Ubichinon (Coenzym Q), wodurch Ubichinol (QH2) gebildet wird. Dabei werden 4 Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt.

Komplex II, Succinat:Ubichinon-Oxidoreduktase (Succinatdehydrogenase): Der Komplex ist identisch mit der Succinatdehydrogenase des Citratzyklus. Er überträgt Elektronen von Succinat über FAD, 3 Eisen-Schwefel-Cluster und Häm b auf Ubichinon, wodurch Ubichinol (QH2) entsteht. Es findet kein Protonentransport statt.

Komplex III, Ubichinol:Cytochrom-c-Oxidoreduktase (Cytochrom-bc1-Komplex, Cytochromreduktase): Der Komplex überträgt Elektronen unter Beteiligung der Cytochrome b und c1 und eines Eisen-Schwefel-Clusters von Ubichinol auf das oxidierte Cytochrom c, das dadurch reduziert wird. Pro Elektronenpaar werden 4 Protonen in den Intermembranraum befördert.

Komplex IV, Cytochrom-c:O2-Oxidoreduktase (Cytochrom-c-Oxidase): Der Komplex überträgt 2 Elektronen von Cytochrom c über Kupferionen des CuA-Zentrums, Häm a, Häm a3 und das CuB-Zentrum auf 1 Sauerstoffatom, sodass zusammen mit 2 Protonen aus der Matrix 1 Wassermolekül entsteht. Außerdem werden für jedes reduzierte Sauerstoffatom 2 Protonen in den Intermembranraum gepumpt.

Komplex V, ATP-Synthase (F1Fo-ATP-Synthase, F1Fo-ATPase): Die ATP-Synthase nutzt im Rahmen der oxidativen Phosphorylierung ADP und anorganisches Phosphat (Pi) zur Synthese von ATP. Die Energie stammt aus dem elektrochemischen Protonengradienten über der inneren Mitochondrienmembran. Der Rückstrom der Protonen entlang des Gradienten führt zu einer Drehbewegung des Fo-Anteils der ATP-Synthase gegen den F1-Anteil. Diese resultiert wiederum in einer Abfolge von Konformationsänderungen in den 3 katalytischen Zentren des F1-Anteils, die ADP und Pi binden, ATP synthetisieren und ATP in die Matrix freisetzen.

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Komponenten der Atmungskette

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    Prinzip der Atmungskette

    Die Atmungskette katalysiert eine Redoxreaktion, bei der die reduzierten Reduktionsäquivalente oxidiert werden und molekularer Sauerstoff als terminaler Elektronenakzeptor reduziert wird. Die Gesamtreaktion lautet:

    NADH + ½ O2 + H+ → H2O + NAD+

    Equation = –218 kJ mol–1

    Die Änderung der freien Standardenthalpie (Equation) ergibt sich aus der Differenz der Standardredoxpotenziale (Equation) der Reaktionspartner (mehr über die Beziehung findest du in der Chemie). Equation beträgt für die Redoxpaare NAD+/NADH und ½ O2/H2O +1138 mV. Das entspricht einem Equation von –218 kJ (die ausführliche Berechnung findest du in diesem Rechenbeispiel). Die Reaktion ist also stark exergon. Würde die Energie auf einmal frei, wäre ein Großteil davon für die Zelle jedoch nicht nutzbar und ginge verloren.

    Mithilfe der Atmungskette wird die Energie portionsweise freigesetzt. Das wird dadurch erreicht, dass die Elektronen der elektrischen Spannungsdifferenz (Equation) folgend durch eine Kaskade aus mehreren Redoxsystemen fließen, bevor sie auf Sauerstoff übertragen werden. Diese Redoxsysteme sind in großen Proteinkomplexen (I–IV) organisiert und besitzen unterschiedliche Standardredoxpotenziale (kurz Redoxpotenziale; unterschiedliche Affinitäten zu Elektronen), die auch die Reihenfolge der Systeme in der Atmungskette bestimmen: Die Elektronen bewegen sich von dem System mit dem niedrigeren Redoxpotenzial zu dem mit dem höheren Redoxpotenzial (tabellarische Übersicht von Standardredoxpotenzialen biologisch wichtiger Halbreaktionen). Mehr zu den Redoxpotenzialen und zur elektrochemischen Spannungsreihe findest du in der Chemie.

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    Anordnung der Redoxsysteme der Atmungskette

    Die Elektronen fließen über die Redoxsysteme der Atmungskette, die in 4 Komplexen organisiert sind, vom NADH zum Sauerstoff. Einige Substrate wie Succinat bzw. FADH2 lassen den ersten Schritt (Komplex I) aus und geben ihre Elektronen direkt an den Ubichinon-(Q-)Pool ab. Cyt, Cytochrom; ETF, elektronentransportierendes Flavoprotein; FES, Eisen-Schwefel-Cluster

    (Quelle: Fuchs, Allgemeine Mikrobiologie, Thieme, 2022)

    Drei Komplexe (I, III und IV) verwenden die bei der Elektronenübertragung freigesetzte elektrische Energie, um Protonen gegen das Konzentrationsgefälle durch die innere Mitochondrienmembran zu pumpen und die Energie auf diese Weise in einem elektrochemischen Protonengradienten zu konservieren. Dieser Gradient wird von der ATP-Synthase, Komplex V, zur oxidativen Phosphorylierung (Atmungskettenphosphorylierung; ATP-Synthese, die mit den Reaktionen der Atmungskette verknüpft ist) genutzt. Die treibende Kraft für die oxidative Phosphorylierung ist aber die Differenz der Redoxpotenziale von NADH (bzw. FADH2) und O2.

    Protonenmotorische Kraft

    Die Ungleichverteilung der Protonen auf beiden Seiten der Membran ist energiereich und erzeugt eine protonenmotorische Kraft, die sich aus 2 Komponenten zusammensetzt:

    • chemischer Gradient: besteht aus dem pH-Gradienten, ΔpH, von ca. 1; das ergibt nach der Nernst-Gleichung eine zusätzliche protonenmotorische Kraft von ca. 60 mV

    • elektrischer Gradient: entsteht durch die positive Ladung der ungleich verteilten Protonen, die den pH-Gradienten bilden; der Matrix gehen durch den Export von Protonen positive Ladungen verloren, sodass die Matrix relativ zum Intermembranraum negativ geladen ist; das Membranpotenzial (Equation) beträgt etwa 140 mV

    Es gilt:

    protonenmotorische Kraft (Equation) = chemischer Gradient (ΔpH) + elektrischer Gradient Equation

    also

    Equation = 60 mV + 140 mV = 200 mV

    Um zu beschreiben, wie die Oxidation von NADH an die ATP-Synthese gekoppelt ist, formulierte Peter Mitchell 1961 die chemiosmotische Hypothese. Sie besagt, dass die durch den Elektronenfluss freigesetzte Energie für den Aufbau eines elektrochemischen Protonengradienten genutzt wird. Die von dem Gradienten vermittelte protonenmotorische Kraft ist die Triebkraft für die ATP-Synthese. Die Hypothese hat bis heute Bestand und erklärt zahlreiche biologische Vorgänge und Energieübertragungen.

    Bestandteile der Atmungskette

    Die am Elektronentransport beteiligten Carrier sind im Wesentlichen in 4 Komplexen (Komplex I–IV) organisiert, von denen Komplex I und II Elektronen von NADH bzw. FADH2 aufnehmen und Komplex IV die Elektronen schließlich auf den terminalen Elektronenakzeptor, molekularer Sauerstoff (O2), überträgt. Die Komplexe besitzen Reaktionszentren, die über ihre redoxaktiven Coenzyme oder prosthetischen Gruppen aus Flavonucleotiden, Eisen-Schwefel-Cluster und Kupferzentren wie auch Hämen (teilweise in Form von Cytochromen) an Redoxreaktionen beteiligt sind. Sie werden daher auch als Oxidoreduktasen bezeichnet.

    Weitere Bestandteile der Atmungskette sind ein membranlösliches Chinon und Cytochrom c, ein kleines Protein, das locker an die Außenseite der Membran gebunden ist. Beide sind mobil und übertragen Elektronen von einem Komplex zum nächsten.

    Elektronentransportierende Coenzyme der Atmungskette (nach Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2012)
    AtmungskettenkomplexCoenzym/prosthetische GruppeArt der Bindung

    Komplex I

    NAD

    löslich

    FMN

    nicht kovalent, aber fest gebunden

    8 Fe-S-Zentren

    kovalent gebunden

    Ubichinon (Coenzym Q)

    löslich

    Komplex II

    FAD

    kovalent gebunden

    3 Fe-S-Cluster

    kovalent gebunden

    1 Häm

    nicht kovalent gebunden

    Ubichinon (Coenzym Q)

    löslich

    Komplex III

    3 Häm (2 in Cyt b, 1 in Cyt c1)

    Cyt b nicht kovalent gebunden
    Cyt c1 kovalent gebunden

    1 Fe-S-Cluster im Rieske-Eisen-Schwefel-Protein

    kovalent gebunden

    Cytochrom c

    1 Häm

    kovalent gebunden

    Komplex IV

    CuA-Zentrum (2 Kupferionen)

    kovalent gebunden

    Häm a

    nicht kovalent gebunden

    Häm a3

    nicht kovalent gebunden

    CuB-Zentrum (1 Kupferion)

    kovalent gebunden

    Cyt, Cytochrom; Fe-S-Cluster, Eisen-Schwefel-Cluster; FMN, Flavinmononucleotid; NAD, Nicotinamidadenindinucleotid

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    Übersicht über die Atmungskette und die oxidative Phosphorylierung

    Prosthetische Gruppen, Coenzyme, Ubichinon, Cytochrome

    Flavonucleotide

    Die Flavonucleotide FAD (Flavinadenindinucleotid) und FMN (Flavinmononucleotid) (beide siehe Bild) sind die prosthetischen Gruppen von Enzymen, die man als Flavoproteine bezeichnet, und Bestandteile der Atmungskette. Für die Übertragung von Elektronen und Protonen sind 2 Stickstoffatome im Isoalloxazinring wichtig, der als reversibles Redoxsystem wirkt. Mehr zur Übertragung von Wasserstoffatomen durch diese beiden Moleküle findest du hier.

    Lerntipp:
    Struktur von Flavinmononucleotid (FMN)

    Die Struktur von FMN (siehe Bild) musst du wiedererkennen. Sie wird dir möglicherweise in der Prüfung präsentiert. Und du musst auch wissen, dass es ein Bestandteil der Atmungskette ist.

    Eisen-Schwefel-Cluster

    Eisen-Schwefel-Cluster oder Eisen-Schwefel-Zentren sind Redoxsysteme, die ausschließlich Elektronen übertragen. Über die in ihnen enthaltenen Eisenatome sind sie mit dem Schwefelatom verschiedener Cysteinreste eines Proteins verbunden. Die Eisenatome können jedoch zusätzlich anorganischen Sulfidschwefel binden, der Teil des Clusters ist. Die Cluster können als prosthetische Gruppen des Proteins betrachtet werden und kommen in unterschiedlichen Varianten vor. Je nach Anzahl von Eisen- und Schwefelatomen gibt es z.B. [1Fe-0S]-Cluster, die ein Eisen- und kein Schwefelatom besitzen (die Schwefelatome der Cysteinreste zählen nicht zum Cluster). Andere Varianten sind die [2Fe-2S]-, die [3Fe-4S]- oder die [4Fe-4S]-Cluster. Herausragendes Merkmal dieser Cluster ist, dass sie durch die 2 möglichen Oxidationsstufen von Eisen, Fe2+ und Fe3+, Elektronen aufnehmen bzw. wieder abgeben können.

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    Eisen-Schwefel-Cluster

    Oben: Eisen-Schwefel-Cluster [2Fe-2S]-Typ; Mitte: Eisen-Schwefel-Cluster vom [4Fe-4S]-Typ; unten: Eisen-Schwefel-Cluster vom [1Fe-0S]-Typ. Die Schwefelatome des Clusters sind farbig hervorgehoben. Die Schwefelatome der Cysteinreste zählen nicht zum Cluster.

    (Quelle: oben und Mitte: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022, ; unten: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
    Ubichinon (Coenzym Q, Q)

    Ubichinon und seine reduzierten Formen sind Chinonderivate der Atmungskette und liegen in relativ hoher Konzentration in der inneren Mitochondrienmembran vor. Sie dienen als zentrale Sammelstelle für Elektronen, die von unterschiedlichen Coenzymen und prosthetischen Gruppen auf die Atmungskette übertragen werden. Folgende Komponenten, die unten ausführlicher besprochen werden, reichen Elektronen an Ubichinon weiter:

    • Komplex I der Atmungskette

    • Komplex II der Atmungskette

    • ETF:Ubichinon-Oxidoreduktase: ETF steht für elektronenübertragendes Flavoprotein (s.u.)

    • Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase: die mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase ist Teil des Glycerin-3-phosphat-Shuttles

    Ubichinon ist aufgebaut aus:

    • einer Benzochinongruppe

    • einer Seitenkette aus 10 C5-Isopreneinheiten, die für die hydrophoben Eigenschaften des Moleküls verantwortlich ist

    Strukturell hat das Molekül Ähnlichkeit mit den fettlöslichen Vitaminen E (siehe Bild) und K (siehe Bild). Wegen des lipophilen Restes kann sich Ubichinon frei in der inneren Mitochondrienmembran bewegen, diese aber nicht verlassen.

    Chinone können in 3 Oxidationszuständen vorliegen: Das vollständig oxidierte Ubichinon (Q) wird durch Übertragung eines Elektrons (und eines Protons) auf die Benzochinongruppe einfach reduziert und es entsteht die radikalische Zwischenstufe Semichinon, das mit einem weiteren Elektron (und einem Proton) zu Ubichinol (QH2) reduziert wird. Beide Reduktionen sind reversibel. In der inneren Mitochondrienmembran existiert ein Gemisch aus Ubichinon und Ubichinol – der Ubichinon- oder Q-Pool.

    Ubichinon kann Wasserstoff und/oder Elektronen übertragen. Es leitet damit zum einen Elektronen an Komplex III weiter, zum anderen transportiert Ubichinon zusammen mit Komplex III Protonen aus der Matrix in den Intermembranraum (s.u.).

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    Reduktion von Ubichinon zu Ubichinol

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)
    Cytochrome

    Cytochrome sind Redoxsysteme, die Elektronen, aber keine Protonen transportieren. Diese Elektronen stammen aus dem Q-Pool. Da Cytochrome den Wasserstoff des Ubichinols nicht aufnehmen, werden die Protonen aus dem Q-Pool an der Außenseite der inneren Mitochondrienmembran freigesetzt.

    Cytochrome sind Proteine, die eine Hämgruppe als prosthetische Gruppe besitzen. Aufgebaut ist die Hämgruppe aus einem Porphyrin, das aus 4 Pyrrolringen mit unterschiedlichen Seitenketten besteht. Beim Uroporphyrinogen III, einem Zwischenprodukt der Hämsynthese, sind diese Seitenketten 4 Acetyl- und 4 Propionylgruppen, die im Verlauf der Synthese durch andere Gruppen ersetzt werden. Über die 4 Stickstoffatome in der Mitte des Ringsystems ist 1 Eisenion komplex gebunden, das zwischen der dreiwertigen (Fe3+) und zweiwertigen (Fe2+) Form wechseln, also Elektronen aufnehmen und wieder abgeben kann. Dadurch können Cytochrome am Elektronentransport der Atmungskette teilnehmen. Sie transportieren jedoch immer nur 1 Elektron. Teilweise sind die Hämgruppen auch prosthetische Gruppen der Atmungskettenkomplexe und liegen dann nicht an Cytochrom gebunden vor.

    Es gibt eine Reihe von Cytochromen, die zwar alle farbig sind, sich aber u.a. in ihren Absorptionsspektren und Redoxpotenzialen unterscheiden. Die reduzierten Hämgruppen weisen 3 Absorptionsmaxima (α, β und γ) auf, wobei der α-Peak jeweils charakteristisch für eine Gruppe von Cytochromen ist. Aufgrund der verschiedenen α-Peaks unterscheidet man die Cytochrome a, b und c bzw. Häme a, b und c.

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    Cytochrome und ihre Absorptionsspektren

    Oben: Die Hämgruppen von Cytochrom a, b und c unterscheiden sich in den Substituenten R2, R4, R5 und R8. Unten: Idealisierte Absorptionsspektren von oxidiertem und reduziertem Häm. Der α-Peak ist charakteristisch für Cytochrom a, b bzw. c.

    (Quelle: Fuchs, Allgemeine Mikrobiologie, Thieme, 2022)

    Vermittelt werden die verschiedenen physikalisch-chemischen Eigenschaften von den verschiedenen Substituenten an den Pyrrolringen:

    • Cytochrome vom a-Typ besitzen 1 Porphyrinring mit 1 hydrophoben Isoprenrest

    • Cytochrome vom b-Typ enthalten 1 Hämgruppe, welcher der des Hämoglobins entspricht

    • Cytochrome vom c-Typ sind über 2 Cysteinreste an ein Protein gebunden

    Die Hämgruppe ist auch die prosthetische Gruppe von Hämoglobin, den Cytochromoxidasen (den Endoxidasen der Atmungskette), Peroxidasen, Cytochrom-P450-Monooxygenasen und Katalasen. Während bei diesen sauerstofftransportierenden Hämenzymen eine Bindungsstelle des Hämeisens frei ist, sodass Kohlenmonoxid (CO), Sauerstoff oder andere Hemmstoffe wie Cyanid (CN–) oder Azid (N3–) binden können, sind bei den elektronentransportierenden Cytochromen und Hämen alle 6 Bindungsstellen des Hämeisens von Liganden besetzt.

    Image description
    Bindung des Hämeisens in Cytochromen und Hämenzymen

    Links: Bei den elektronentransportierenden Cytochromen sind alle 6 Bindungsstellen des Hämeisens von Liganden besetzt. Rechts: Bei den sauerstofftransportierenden Hämenzymen ist eine Bindungsstelle des Hämeisens frei, sodass Sauerstoff, Kohlenmonoxid (CO) oder andere Hemmstoffe wie Cyanid (CN–) oder Azid (N3–) binden können.

    (Quelle: Fuchs, Allgemeine Mikrobiologie, Thieme, 2022)

    Komplex I: NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase

    Die NADH:Ubichinon-Oxidoreduktase wird auch als NADH-Dehydrogenase bezeichnet.

    Bei dem Komplex handelt es sich um einen großen, L-förmig aufgebauten Proteinkomplex, dessen kleinerer, hydrophiler Abschnitt in die Matrix ragt und der Aufnahme von Elektronen dient. Der größere, hydrophobe Abschnitt ist in die innere Mitochondrienmembran eingebettet.

    Komplex I der Atmungskette nimmt Elektronen von NADH auf und überträgt sie auf Ubichinon (Coenzym Q). Das geschieht über 2 Schritte. Komplex I enthält als prosthetische Gruppe Flavinmononucleotid (FMN). Im ersten Schritt überträgt NADH + H+ seine beiden Elektronen auf FMN. Das dabei gebildete FMNH2 gibt diese Elektronen dann an eine Reihe von 8 Eisen-Schwefel-Cluster weiter. Die Elektronen wandern von einem Zentrum zum nächsten, während deren Eisenionen zwischen der oxidierten und reduzierten Form wechseln. Das letzte Eisen-Schwefel-Cluster überträgt die Elektronen auf Ubichinon, das dadurch zu Ubichinol (QH2) reduziert wird. Die Energie, die bei diesem Prozess frei wird, treibt 4 Protonen von der Matrix in den Intermembranraum.

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    Vorgänge am Komplex I der Atmungskette

    Fe-S, Eisen-Schwefel-Cluster

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
    Vorgänge am Komplex I der Atmungskette

    In diesem Video (deutsche Sprache) kannst du dir den Elektronenfluss und Protonentransport am Komplex I nochmal ansehen.

    Blick in die Klinik:
    Leber-Optikusneuropathie

    Die Leber-Optikusneuropathie (Leber-Optikusatrophie, Leber’s hereditary optic neuropathy, LHON) ist die erste erkannte Mitochondrienkrankheit und eine seltene Erbkrankheit. Sie beruht auf Punktmutationen der mitochondrialen DNA, die zu Veränderungen von Untereinheiten im hydrophoben Abschnitt von Komplex I (gelegentlich auch von Komplex IV) der Atmungskette führen. Manche Mutationen beeinträchtigen die Bindung von NADH, andere die Übertragung der Elektronen auf Ubichinon. Das mittlere Erkrankungsalter dieser erblichen Störung liegt bei 23 Jahren, wobei Männer 3- bis 4-mal häufiger betroffen sind als Frauen. Die Leber-Optikusneuropathie äußert sich durch Störungen des Farbsehens und einen schmerzlosen Verlust des Sehvermögens durch plötzliche Degeneration des Nervus opticus.

    Komplex II: Succinat:Ubichinon-Oxidoreduktase

    Die Succinat:Ubichinon-Oxidoreduktase wird auch als Succinatdehydrogenase bezeichnet.

    Dieser Komplex ist wesentlich kleiner als Komplex I, besitzt aber ebenfalls einen hydrophilen Abschnitt, der in die Matrix ragt, und einen hydrophoben Anteil, der in die Membran eingebettet ist.

    Komplex II der Atmungskette ist gleichzeitig ein Enzym des Citratzyklus – die Succinatdehydrogenase, das einzige membrangebundende Enzym des Zyklus. Die Aufgabe von Komplex II besteht darin, Elektronen von Succinat auf Ubichinon zu übertragen. Die Elektronen werden zunächst von FAD aufgenommen, das zu FADH2 reduziert wird. Dieses gibt die Elektronen über 3 Eisen-Schwefel-Cluster an Häm b im hydrophoben Teil des Komplexes weiter, das sie auf Ubichinon überträgt. Dieses wird zu Ubichinol (QH2) reduziert.

    FAD liegt hauptsächlich als prosthetische Gruppe fest an Enzyme gebunden vor. Die Energie der Elektronen, die vom FADH2 bereitgestellt werden, ist wesentlich geringer als die Energie der Elektronen von NADH (das Redoxpotenzial von NADH/NAD+ liegt bei –0,32 V, das von FADH2/FAD bei –0,22 V). Sie reicht nicht aus, um Komplex I zu reduzieren, sodass die Elektronen über Komplex II und Ubichinon an die Atmungskette abgegeben werden. Der protonentransportierende Komplex I wird ausgelassen. Das ist auch der Grund dafür, dass FADH2 in der Atmungskette nur ca. 1,5 ATP liefert, während die Ausbeute von NADH + H+ bei ca. 2,5 ATP liegt.

    Merke:
    Komplex II und der Protonentransport

    Komplex II transportiert keine Protonen!

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    Vorgänge am Komplex II der Atmungskette

    Fe-S, Eisen-Schwefel-Cluster

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
    Vorgänge am Komplex II der Atmungskette

    In diesem Video (deutsche Sprache) kannst du dir den Elektronenfluss am Komplex II nochmal ansehen.

    Weitere Quellen von Ubichinol

    Neben der Übertragung von Elektronen aus Komplex I und Komplex II gibt es noch weitere Möglichkeiten, Ubichinol zu bilden.

    ETF:Ubichinon-Oxidoreduktase: Die ETF:Ubichinon-Oxidoreduktase (gelegentlich auch als ETF-Ubichinon-Reduktase bezeichnet) ist ein Enzymkomplex in der inneren Mitochondrienmembran, der ein fest gebundenes FAD enthält. Dieses FAD nimmt Elektronen auf, die vom elektronentransportierenden Flavoprotein (ETF) angeliefert werden. Dabei handelt es sich um ein lösliches Protein, das in der mitochondrialen Matrix lokalisiert ist und Elektronen aus unterschiedlichen Stoffwechselprozessen einsammelt. Unter den Enzymen, die Elektronen an ETF liefern, ist beispielsweise die Acyl-CoA-Dehydrogenase, die den ersten Schritt der β-Oxidation von Fettsäuren katalysiert, aber auch andere FAD-abhängige Dehydrogenasen. Das durch die ETF-vermittelte Reduktion entstehende und an die Oxidoreduktase gebundene FADH2 kann seine Elektronen ebenfalls an Ubichinon weiterleiten, das dadurch zu Ubichinol reduziert wird.

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    Weg der Elektronen von der Acyl-CoA-Dehydrogenase zum Ubichinon der Atmungskette

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2016)

    Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase: Die mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase ist Teil des Glycerin-3-phosphat-Shuttles (siehe Bild), über den die Elektronen des zytosolischen NADH, das in der Glykolyse entstanden ist, in die Atmungskette eingeschleust werden. Mit NADH als Reduktionsmittel wird zunächst aus Dihydroxyacetonphosphat Glycerin-3-phosphat gebildet, das die Elektronen an die mitochondriale Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase abgibt. Diese überträgt sie über FAD auf Ubichinon.

    Komplex III: Ubichinol:Cytochrom-c-Oxidoreduktase

    Die Ubichinol:Cytochrom-c-Oxidoreduktase wird auch als Cytochrom-bc1-Komplex oder Cytochromreduktase bezeichnet.

    Der Komplex besteht aus 11 Untereinheiten, zu ihnen zählen u.a.:

    • Cytochrom b: 2 gebundene Hämgruppen, bezeichnet mit bL für geringe und bH für hohe Elektronenaffinität

    • Cytochrom c1: 1 gebundene Hämgruppe

    • Rieske-Eisen-Schwefel-Protein: Protein mit gebundenem Eisen-Schwefel-Cluster vom [2Fe-2S]-Typ; das Eisenion ist mit Histidin- statt mit Cysteinresten koordiniert

    Die Hämgruppen von Cyt b, c1 und c (s.u.) sind identisch mit denen des Hämoglobins. Die unterschiedliche Elektronenaffinität geht auf die unterschiedliche Umgebung im Polypeptid zurück. Cytochrom c und Cytochrom c1 sind die beiden einzigen Cytochrome der Atmungskette, deren Hämgruppen kovalent mit dem Polypeptid verbunden ist.

    Die Aufgabe von Komplex III besteht darin, die Elektronen unter Beteiligung von Cytochrom b (mit Häm bL und Häm bH) sowie Cytochrom c1 und eines Eisen-Schwefel-Clusters über den Q-Zyklus (s.u.) von Ubichinol auf das oxidierte Cytochrom c zu übertragen. Wie Komplex I ist auch Komplex III eine Protonenpumpe. Bei der Übertragung eines Elektronenpaars auf 2 Moleküle Cytochrom c werden insgesamt 4 Protonen in den Intermembranraum befördert.

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    Vorgänge an Komplex III der Atmungskette

    Cyt, Cytochrom; 2Fe-2S, Eisen-Schwefel-Cluster

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
    Vorgänge am Komplex III der Atmungskette

    In diesem Video (deutsche Sprache) kannst du dir den Elektronenfluss und Protonentransport am Komplex III nochmal ansehen. Auch wird die Umstellung vom Zwei-Elektronen- auf den Ein-Elektronen-Transport erläutert. Weiteres dazu findest du auch unter dem Q-Zyklus.

    Cytochrom c

    Cytochrom c ist ein wasserlösliches Protein und befindet sich im Intermembranraum, wo es locker an die Außenseite der inneren Mitochondrienmembran gebunden ist. Es übernimmt wie Ubichinon den Elektronentransport zwischen Komplexen. Ein reduziertes Cytochrom-c-Molekül transportiert 1 Elektron von Komplex III zu Komplex IV (s.u.).

    Q-Zyklus

    Der Q-Zyklus findet in Komplex III statt. Er vermittelt den Übergang zwischen dem Zwei-Elektronen-Transport durch Ubichinol und dem Ein-Elektronen-Transport durch Cytochrom c und koppelt den Elektronentransport zudem an einen Protonentransport. Zwei Moleküle Ubichinol aus dem Q-Pool, dem Sammelbecken für Chinonderivate in der Mitochondrienmembran, binden nacheinander an den Komplex und jedes Molekül gibt 2 Elektronen und 2 Protonen ab. Die Protonen werden in den Intermembranraum bzw. ins Zytosol freigesetzt.

    Der Q-Zyklus verläuft in 2 Teilen:

    Im ersten Teil des Zyklus bindet das erste Ubichinol an Komplex III. Die beiden Elektronen des ersten Ubichinols wandern im Komplex zu unterschiedlichen Zielorten: Das erste Elektron fließt über das Rieske-Eisen-Schwefel-Protein und Cytochrom c1 zu Cytochrom c, welches reduziert wird und sich vom Komplex löst. Das zweite Elektron wird über die beiden Hämgruppen von Cytochrom b auf ein Ubichinonmolekül übertragen, das an einer anderen Stelle im Komplex gebunden ist, und dadurch zum Semichinonradikalanion reduziert wird. Das zuerst gebundene (ehemalige) Ubichinol ist nun vollständig oxidiert und wird als Ubichinon zurück in den Q-Pool abgegeben.

    Nun bindet im zweiten Teil des Zyklus ein weiteres Ubichinol aus dem Q-Pool an den Komplex und reagiert wie das erste Molekül. Das erste Elektron wird also auf oxidiertes Cytochrom c übertragen. Das zweite Elektron gelangt über die beiden Hämgruppen zum Semichinonradikalanion und reduziert dieses vollständig. Das entstandene Anion (Q2-) nimmt 2 Protonen von der Matrixseite auf und wird dadurch zum Ubichinol, welches wieder in den Q-Pool eintritt. Das zweite (ehemalige) Ubichinol ist nun ebenfalls vollständig zum Ubichinon oxidiert und wird wiederum in den Q-Pool abgegeben.

    Die Reaktionsgleichung lautet:

    2 QH2 + Q + 2 Cyt cox + 2 H+Matrix → 2 Q + QH2 + 2 Cyt cred + 4 H+Zytosol

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    Q-Zyklus

    Im ersten Teil des Zyklus bindet das erste Ubichinol aus dem Q-Pool an Komplex III. Die beiden H+ verlassen den Komplex in Richtung Zytosol. Die freigesetzten Elektronen wandern im Komplex zu unterschiedlichen Zielorten: Das erste Elektron gelangt über das Eisen-Schwefel-Protein zu Cyt c1 das reduziert wird und sich ablöst. Das zweite Elektron wird über Cyt bL und Cyt bH auf ein Ubichinonmolekül aus dem Q-Pool übertragen, das sich an einer zweiten Bindungsstelle im Komplex befindet. Dieses wird zum Semichinonradikalanion reduziert. Das zuerst gebundene (ehemalige) Ubichinol ist nun vollständig oxidiert und wird als Ubichinon in den Q-Pool zurückgeführt.
    Im zweiten Teil des Zyklus bindet ein weiteres Ubichinol aus dem Q-Pool an den Komplex. Die H+ werden ebenfalls abgespalten und gelangen ins Zytosol, das erste Elektron wird auf ein weiteres Cyt c übertragen. Das zweite Elektron reduziert das im ersten Teil entstandene Semichinonradikalanion. Das Anion nimmt 2 Protonen von der Matrixseite auf und wird dadurch zum Ubichinol, das wieder in den Pool eintritt. Das aus dem zweiten Ubichinol endstandene Ubichinon wird ebenfalls in den Q-Pool abgegeben.

    Komplex IV: Cytochrom-c:O2-Oxidoreduktase

    Die Cytochrom-c:O2-Oxidoreduktase wird meist als Cytochrom-c-Oxidase bezeichnet.

    Der Komplex besteht aus 13 Polypeptiden und außerdem aus:

    • einem CuA- (2 Kupferionen) und einem CuB-Zentrum (1 Kupferion); die Kupferionen wechseln zwischen Cu+ und Cu2+ hin und her

    • einem Häm a

    • einem Häm a3

    Komplex IV enthält im Gegensatz zu den Komplexen I–III keine Eisen-Schwefel-Cluster.

    Komplex IV überträgt nacheinander insgesamt 2 Elektronen von 2 Cytochrom-c-Molekülen auf 1 Sauerstoffatom, das als Endelektronenakzeptor der Atmungskette dient (tatsächlich liegt 1 Sauerstoffmolekül vor, für dessen Reduktion 4 Elektronen nötig sind, s.u.), sodass nach Aufnahme von 2 Protonen 1 Wassermolekül entsteht. Auch in diesem Komplex erfolgt die Elektronenübertragung nicht direkt. Cytochrom c gibt jeweils 1 Elektron an 1 Kupferion des CuA-Zentrums ab. Von dort gelangt das Elektron über Häm a, Häm a3 und das CuB-Zentrum zum Sauerstoffatom. Die zur Bildung eines Wassermoleküls (des „Oxidationswassers“) notwendigen 2 Protonen werden aus der Matrix aufgenommen:

    ½ O22– + 2 H+ → H2O

    Außerdem werden für jedes reduzierte Sauerstoffatom 2 Protonen in den Intermembranraum gepumpt.

    Für die Reduktion von molekularem Sauerstoff müssen die Angaben verdoppelt werden, da 4 Elektronen notwendig sind. Die vollständige Reaktionsgleichung für die Vorgänge am Komplex IV lautet:

    4 Cyt cred + 8 H+Matrix + O2 → 4 Cyt cox + 2 H2O + 4 H+Zytosol

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    Vorgänge an Komplex IV

    Cyt, Cytochrom

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
    Vorgänge am Komplex IV der Atmungskette

    In diesem Video (deutsche Sprache) kannst du dir den Elektronenfluss und Protonentransport am Komplex IV nochmal ansehen. Hier gehen wir aber, anders als bei den Videos zu den anderen Komplexen, von 4 Elektronen aus, da sie nötig sind, um molekularen Sauerstoff (O2) zu 2 Wassermolekülen zu reduzieren. Am Ende des Videos wird gesagt, dass der Komplex IV mit der dabei frei werdenden Energie 2 Protonen verschiebt. Das ist etwas unglücklich formuliert, denn bei der hier gezeigten Übertragung von 4 Elektronen wird so viel Energie frei, dass 4 Protonen in das Zytosol transportiert werden (das entspricht auch der Gleichung oben). Würde man den Elektronentransport so fortführen, wie er an Komplex I begonnen wurde, also mit 2 Elektronen, dann würden hier auch nur 2 Protonen transportiert. Allerdings würde dann auch kein molekularer Sauerstoff reduziert, sondern nur 1 Sauerstoffatom.

    Sauerstoff ist aufgrund seiner hohen Elektronenaffinität als Endelektronenakzeptor hervorragend geeignet, doch besteht die Gefahr, dass z.B. durch unvollständige Reduktion reaktive Sauerstoffspezies (ROS) entstehen. Dazu zählen z.B. das Superoxidanionradikal (O2–•) oder auch das Peroxidanion (O22–). Obwohl der Komplex den Sauerstoff fest bindet, werden doch geringe Mengen an ROS erzeugt, die die Zellstrukturen schädigen können. Enzyme wie die Superoxiddismutase und die Katalase fangen die ROS jedoch weitestgehend ab und wandeln sie in Sauerstoff und Wasser um. Mehr zu den ROS, die auch in Erythrozyten vorkommen, findest du hier.

    Komplex V: ATP-Synthase

    Die ATP-Synthase wird auch als F1Fo-ATP-Synthase oder F1Fo-ATPase bezeichnet.

    Komplex I, III und IV sorgen für den Aufbau eines Protonengradienten über der inneren Mitochondrienmembran. Die Aufgabe der ATP-Synthase ist, im Rahmen der oxidativen Phosphorylierung ADP und anorganisches Phosphat (Pi) in ATP und H2O umzuwandeln und dabei die protonenmotorische Kraft des Protonengradienten (s.o.) über der inneren Mitochondrienmembran zu nutzen.

    Aufbau der ATP-Synthase

    Die ATP-Synthase ist ein großer Enzymkomplex aus 2 Untereinheiten, dem Fo- und dem F1-Teil:

    • Der Fo-Teil besteht bei Wirbeltieren aus einem Ring aus 8 c-Untereinheiten (in Hefe sind es 10 Untereinheiten) und ist in die innere Mitochondrienmembran eingebettet (der Buchstabe o von Fo geht auf die Oligomycinsensitivität der Untereinheit zurück). Dieser c-Ring ist mit dem zentralen γ-Stiel (s.u.) verbunden, der eine innere Verbindung zum F1-Teil herstellt. c-Ring und γ-Stiel bilden den Rotor. An der Außenseite des Ringes ist eine a-Untereinheit gebunden. Auf diese sind wiederum 2 lange b-Untereinheiten aufgelagert, die über die δ-Untereinheit eine äußere Verbindung zum F1-Teil herstellen (sie bilden den Stator).

    • Der F1-Teil ist kugelförmig gebaut und ragt in die mitochondriale Matrix. Er vermittelt die eigentliche katalytische Funktion. Er besteht aus 5 Typen von Polypeptiden (3 α, 3 β, γ, δ und ε), von denen α und β abwechselnd einen hexameren Ring bilden (α3β3). Innerhalb dieses Rings befinden sich die 3 katalytisch aktiven Zentren der ATP-Synthase. In der Mitte des Ringes befindet sich der zentrale Stiel aus der γ-Untereinheit, der seitlich ε aufgelagert ist. δ befindet sich seitlich relativ weit oben am Hexamer und stellt über die 2 b-Untereinheiten eine äußere Verbindung zu Fo her.

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    Aufbau der ATP-Synthase

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2016)

    Je eine α- und eine β-Untereinheit bilden ein katalytisches Zentrum (tatsächlich katalytisch aktiv ist die β-Untereinheit). Die ATP-Synthase besitzt demnach 3 katalytische Zentren. Jedes übernimmt davon zu einem bestimmten Zeitpunkt eine der 3 folgenden Funktionen, die für die ATP-Synthese notwendig sind:

    • die Bindung von ADP und Pi

    • die ATP-Synthese

    • die Freisetzung von ATP

    Funktionsweise der ATP-Synthase

    Protonen strömen, getrieben von der protonenmotorischen Kraft, im Fo-Teil über die a-Untereinheit in die Untereinheiten des c-Rings und gelangen so aus dem Intermembranraum in die mitochondriale Matrix. Dadurch beginnt der Rotor aus dem c-Ring und dem γ-Stiel sich zu drehen, während das gesamte übrige Molekül inklusive dem F1-Teil mit dem α3β3-Hexamer fixiert ist. Sich durch die Rotation verändernde Wechselwirkungen zwischen der γ- und den 3 β-Untereinheiten sorgen dafür, dass die 3 katalytischen Zentren im F1-Teil nacheinander Konformationsänderungen durchlaufen und ihre Affinität zu unterschiedlichen Substraten (ATP, ADP und Pi) wie auch ihre Funktion verändern. Dadurch wird von den katalytischen Zentren reihum ATP synthetisiert und freigesetzt.

    Funktionsweise der ATP-Synthase

    Dieses Video zeigt den Aufbau des Enzyms mit den wichtigsten Strukturelementen und den Weg der Protonen durch das Enzym. Länge: 3:19 min, Sprache: Englisch. (Graham Johnson, YouTube, youtube.com/watch?v=CN2XOe_c0iM)

    Betrachtung der energetischen Verhältnisse: Bei einer Drehung des Rotors um 360° können im F1-Teil genau 3 ATP-Moleküle synthetisiert werden. Die Frage ist nun, wie viele Protonen für eine Umdrehung notwendig sind. Da jedes Proton die Bewegung genau einer c-Untereinheit auslöst, hängt die Zahl der pro 360°-Drehung benötigten Protonen von der Zahl der c-Untereinheiten ab. Aktuell geht man bei Wirbeltieren von einem c-Ring aus 8 Untereinheiten aus, sodass für die Synthese eines ATP-Moleküls 2,7 (8:3) Protonen durch die ATP-Synthase strömen müssen; zur Vereinfachung nimmt man allerdings 3 Protonen an. Mehr zur Protonenausbeute in der Atmungskette findest du hier.

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    Mechanismus der ATP-Synthese

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2016)
    Zusammenfassung der Atmungskette

    Dieses Video fasst nochmals alle 4 vorangehenden Videos zur Atmungskette zusammen und gibt einen Überblick über den Elektronenfluss und die Anzahl der Protonen, die dabei durch die Membran verschoben werden. Beachte, dass bei Komplex IV der Übersicht wegen der Transport von 4 Elektronen dargestellt ist, mit denen molekularer Sauerstoff (O2) zu 2 Wassermolekülen reduziert wird. Mit der dabei frei werdenden Energie werden eigentlich 4 Protonen in das Zytosol transportiert. Um der Bilanz Rechnung zu tragen, ist im Video aber nur von 2 Protonen die Rede. Wird der Elektronentransport wie bei den ersten Komplexen mit 2 Elektronen weitergeführt, dann werden hier auch nur 2 Protonen transportiert. Dann wird jedoch nur 1 Sauerstoffatom reduziert, was sich in einem Video schlecht darstellen lässt.

    Zusammenfassung der Atmungskette (Lernvideo zum Endspurt-Biochemieposter)

    Mithilfe dieses Videos (deutsche Sprache) kannst du die wesentlichen Merkmale der Atmungskette noch einmal wiederholen.

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    Standardredoxpotenziale einiger biologisch wichtiger Halbreaktionen

    Angegeben sind die Standardredoxpotenziale bei biochemischen Standardbedingungen (25 °C; 1,013 bar, pH = 7,0). Die Konzentration der beteiligten Reaktionspartner ist 1 mol l–1.

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    FMN und FAD

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    Vitamin E (α-Tocopherol)

    Die für die Funktion wichtige Hydroxygruppe ist farbig hervorgehoben.

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)
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    Vitamin K

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    Glycerin-3-phosphat-Shuttle

    Dihydroxyacetonphosphat wird im Zytosol von der zytosolischen Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase zu Glycerin-3-phosphat reduziert. Dabei wird NADH + H+ aus der Glykolyse verbraucht. An der Außenseite der inneren Mitochondrienmembran reduziert Glycerin-3-phosphat FAD. Dabei entsteht enzymgebundenes FADH2, das die Elektronen an Ubichinon der Elektronentransportkette abgibt.

    (Quelle: )
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      IMPP-Fakten im Überblick

      ExamenF18In der Atmungskette wird Sauerstoff reduziert.

      ExamenF14FMN (Flavinmononucleotid) ist ein Bestandteil der Atmungskette. Die Strukturformel von FMN (Flavinmononucleotid) musst du kennen.

      ExamenF09Ubichinon nimmt von Komplex I und Komplex II Reduktionsäquivalente (Elektronen) auf.

      ExamenF22Ubichinol wird durch Abgabe von 2 Elektronen und 2 Protonen zum Ubichinon oxidiert.

      ExamenF16Ubichinol (QH2) gibt seine Protonen in den Intermembranraum der Mitochondrien ab.

      ExamenF16Semichinon ist radikalisch.

      ExamenH14Cytochrom c enthält eine Hämgruppe.

      ExamenF13Von Komplex I werden Elektronen auf Ubichinon übertragen.

      ExamenH15Komplex II der Atmungskette ist gleichzeitig ein Enzym des Citratzyklus, nämlich die Succinatdehydrogenase.

      ExamenF22F15Die Succinatdehydrogenase überträgt Elektronen von Succinat auf Ubichinon, das in der mitochondrialen Membran lokalisiert ist.

      ExamenH08Cytochrom c befindet sich im Intermembranraum und ist dort locker an die Außenseite der inneren Mitochondrienmembran gebunden.

      ExamenF11H10F08Ein reduziertes Cytochrom-c-Molekül transportiert 1 Elektron von Komplex III zu Komplex IV (Cytochrom-c-Oxidase).

      ExamenH08Die Aktivität der Cytochrom-c-Oxidase ist vom Vorhandensein des Spurenelements Kupfer abhängig.

      ExamenH08Die (F1Fo-)ATP-Synthase wandelt in der oxidativen Phosphorylierung ADP und Pi in ATP und H2O um.

      ExamenF10Im F1-Teil der ATP-Synthase rotiert die γ-Untereinheit relativ zum α3β3-Hexamer.

      ExamenF18H16Der F1-Teil der ATP-Synthase besitzt 3 katalytisch aktive Zentren.

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      zuletzt bearbeitet: 16.11.2022
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