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Oxidative Decarboxylierung von Pyruvat

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  • Lesezeit: 9 min
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Steckbrief

Das in der Glykolyse und beim Abbau von Aminosäuren im Cytoplasma gebildete Pyruvat wird in einem als oxidative Decarboxylierung bezeichneten Prozess, der Glykolyse und Citratzyklus miteinander verbindet, zu Acetyl-CoA, CO2 und Reduktionsäquivalenten decarboxyliert. Diese Decarboxylierung findet unter aeroben Bedingungen in der mitochondrialen Matrix statt und wird vom Pyruvatdehydrogenasekomplex (PDH-Komplex) katalysiert.

Der PDH-Komplex ist ein Multienzymkomplex aus 3 verschiedenen Enzymen (tabellarische Übersicht), die insgesamt 5 Coenzyme benötigen: Thiaminpyrophosphat (TPP), Liponsäure, FAD, Coenzym A und NAD+.

Die 3 Komponenten des Komplexes katalysieren folgende Reaktionen:

  • Pyruvatdehydrogenase-Reaktion (E1): Die Pyruvatdehydrogenase katalysiert die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat. Decarboxylierung: Zunächst entstehen eine an Thiaminpyrophosphat gebundene Hydroxyethylgruppe (Hydroxyethyl-TPP) und CO2. Oxidation: Anschließend wird die Hydroxyethylgruppe auf Liponamid übertragen und gleichzeitig zu Acetylliponamid oxidiert.

  • Dihydroliponamidacetyltransferase-Reaktion (E2): Der Acetylrest wird an dem langen Arm des Liponamids auf Coenzym A übertragen. Es entstehen Acetyl-CoA und Dihydroliponamid.

  • Dihydroliponamiddehydrogenase-Reaktion (E3): Das Dihydroliponamid wird mit NAD+ als Oxidationsmittel oxidiert, sodass NADH + H+ gebildet wird.

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Die Reaktionen des PDH-Komplexes im Überblick

Die Pyruvatdehydrogenase (E1) katalysiert die oxidative Decarboxylierung von Pyruvat. CO2 wird abgespalten und es entsteht Hydroxyethyl-TPP. Die Hydroxyethylgruppe wird auf Liponamid übertragen und gleichzeitig zu Acetylliponamid oxidiert. Die Dihydroliponamidacetyltransferase (E2) überträgt den Acetylrest auf Coenzym A. Es entstehen Acetyl-CoA und Dihydroliponamid. Die Dihydroliponamiddehydrogenase (E3) oxidiert das Dihydroliponamid mithilfe von FAD, das die beiden Elektronen auf NAD+ überträgt.

(Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)

Die Regulation des PDH-Komplexes erfolgt auf 3 Ebenen:

  • allosterische Regulation der Enzymaktivität: Acetyl-CoA, NADH und ATP führen in einer klassischen Produkthemmung zur Inaktivierung des Komplexes; AMP, CoA und NAD+ aktivieren den Komplex

  • kovalente Modifikation durch 2 an den PDH-Komplex gebundene Enzyme:

    • PDH-Kinase: phosphoryliert den Komplex und inaktiviert ihn; wird von Acetyl-CoA und NADH aktiviert und von Pyruvat, ADP und Ca2+ inaktiviert

    • PDH-Phosphatase: dephosphoryliert den Komplex und aktiviert ihn; wird selbst von Ca2+ und Mg2+ aktiviert

  • hormonelle Regulation: Vasopressin und α-adrenerge Agonisten erhöhen den Ca2+-Spiegel, stimulieren die PDH-Phosphatase und aktivieren so den PDH-Komplex; Insulin aktiviert den PDH-Komplex ebenfalls über die Aktivierung der PDH-Phosphatase

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    Allgemeines

    Das in der Glykolyse aus Kohlenhydraten, insbesondere Glucose, gebildete Pyruvat wird unter aeroben Bedingungen oxidativ zu Acetyl-CoA, CO2 und Reduktionsäquivalenten decarboxyliert. Dieser auch als oxidative Decarboxylierung bezeichnete Prozess leitet den oxidativen Abbau von Pyruvat ein und findet in der mitochondrialen Matrix statt. Er verbindet Glykolyse und Citratzyklus und wird vom Pyruvatdehydrogenasekomplex (PDH-Komplex) katalysiert. Da die Umwandlung stark exergon ist, ist sie unter physiologischen Bedingungen irreversibel.

    Das Pyruvat, das in der Glykolyse und durch den Abbau von Aminosäuren im Cytoplasma gebildet wurde, wird von einem spezifischen Carrier in der inneren Mitochondrienmembran aus dem Intermembranraum in die Mitochondrienmatrix transportiert. Bei dem Carrier handelt es sich um einen Monocarboxylattransporter, der Pyruvat im Austausch gegen Hydroxylionen (Antiport) befördert. Treibende Kraft ist das Konzentrationsgefälle der OH-Ionen, das durch das saure Milieu im Intermembranraum aufrechterhalten wird.

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    Umwandlung von Thiamin in Thiaminpyrophosphat

    In den Mitochondrien der Leber wird Thiamin durch die Thiaminkinase in die aktive Form, das Thiaminpyrophosphat (TPP), umgewandelt.

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    FMN und FAD

    (Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)
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    Coenzym A (CoA)

    Die freie SH-Gruppe ist der aktive Teil von Coenzym A, das daher auch oft als CoA-SH oder HS-CoA abgekürzt wird.

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    Synthese von NAD+ und NADP+

    Die Nicotinsäure wird in allen Geweben des Körpers in NAD+ (Nicotinamidadenindinucleotid) und NADP+ (Nicotinamidadenindinucleotidphosphat) umgewandelt. Zwischenprodukt ist Nicotinsäuremononucleotid. NADP+ entsteht durch Phosphorylierung des C2-Atoms der Ribose aus NAD+.

    (Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)
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      zuletzt bearbeitet: 16.11.2022
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