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Allgemeines
Unter den Kohlenhydraten, die wir mit der Nahrung aufnehmen, macht die Glucose
Letztlich münden die Produkte aus dem Abbau aller Kohlenhydrate – der Polysaccharide Glykogen und Stärke (Glykogenabbau), der Disaccharide Maltose, Lactose (Lactoseabbau) und Saccharose, wie auch der Monosaccharide Fructose (Fructoseabbau), Mannose und Galactose (Galactoseabbau) – an unterschiedlichen Stellen in die Glykolyse ein. Jedoch werden einzelne Metaboliten der Glykolyse auch für andere Stoffwechselwege abgezweigt, wie die Glykogensynthese, den Pentosephosphatweg und die Fettsäuresynthese. Einen Überblick über die Schnittstellen der Glykolyse mit anderen Stoffwechselwegen gibt dieses Video.
Die Glykolyse in der Prüfung
Die Glykolyse ist ein zentrales Prüfungsthema. Du solltest alle Reaktionen, die chemischen Strukturen der Reaktionspartner wie auch die beteiligten Enzyme genau kennen.
Reaktionen der Glykolyse
Die Glykolyse lässt sich in 2 Phasen unterteilen:
Vorbereitungsphase: Umwandlung des C6-Körpers der Glucose
in die beiden C3-Körper der Triosephosphate Glycerinaldehyd-3-phosphat und Dihydroxyacetonphosphat; 2 ATP werden verbraucht Ertragsphase: Oxidation der Triosephosphate zu Pyruvat; es werden 4 ATP und 2 NADH + 2 H+ gebildet.
Reaktionen der Glykolyse
(Quelle: Königshoff, Brandenburger, Kurzlehrbuch Biochemie, Thieme, 2018)Vorbereitungsphase der Glykolyse
In diesem ersten Abschnitt der Glykolyse wird die Hexose Glucose
Glucose
Glucose
Der Energiegehalt von Glucose
Glucose
Von der Hexokinase gibt es 4 Isoenzyme (I–IV), die spezifisch für verschiedene Gewebe sind und unterschiedliche Eigenschaften besitzen. In der Leber und in den β-Zellen des Pankreas befindet sich die Hexokinase IV, die auch als Glucokinase bezeichnet wird, typisch für die Skelettmuskulatur ist die Hexokinase II. Mehr zu den Isoenzymen der Hexokinase und ihrer Regulation findest du hier.
Glucose
Glucose
Die Glucose
Fructose-6-phosphat + ATP → Fructose-1,6-bisphosphat + ADP
Die Phosphofructokinase-1 (PFK-1), die diese Reaktion katalysiert, phosphoryliert Fructose-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphosphat. Dazu verbraucht das Enzym ein weiteres ATP und knüpft eine Esterbindung zwischen dem Phosphat und dem C1-Atom von Fructose-6-phosphat. Auch diese Reaktion ist stark exergon und damit irreversibel. Wie bei der Hexokinase-Reaktion wird hier ebenfalls das hohe Gruppenübertragungspotenzial von ATP genutzt, um die Reaktion exergon ablaufen zu lassen.
Die PFK-1 ist ein stark reguliertes allosterisches Enzym, das den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Glykolyse katalysiert. Mehr zu ihrer Regulation findest du hier.
Die Vorsilbe „bis“ in Bisphosphat deutet an, dass die beiden Phosphatgruppen nicht miteinander verknüpft, sondern an unterschiedlichen Stellen des Moleküls gebunden sind. Die Vorsilbe „di“ würde bedeuten, dass die Phosphatgruppen miteinander durch eine Säureanhydridbindung verbunden sind.
Fructose-1,6-bisphosphat ⇌ Dihydroxyacetonphosphat + Glycerinaldehyd-3-phosphat
Nun entstehen aus dem C6-Körper 2 C3-Körper. In einer Aldolspaltung spaltet die Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase (Aldolase A, eine Lyase) die Hexose Fructose-1,6-bisphosphat in die Triosen Dihydroxyacetonphosphat (DHAP; Glyceron-3-phosphat) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP; Glyceral-3-phosphat). Die beiden Moleküle sind Strukturisomere (Konstitutionsisomere).
Dihydroxyacetonphosphat kann auch für die Triacylglycerinsynthese in Muskel und Fettgewebe genutzt werden.
Strukturformeln in der Prüfung
In der Prüfung musst du möglicherweise die Strukturformel von Dihydroxyacetonphosphat erkennen und wissen, dass dieses in der Glykolyse aus Fructose-1,6-bisphosphat entsteht. Auch wurde schon einmal danach gefragt, aus welchen Metaboliten der Glykolyse Ketonkörper wie Methylglyoxal (2-Oxopropanal) gebildet werden, die zu Spätfolgen bei Diabetes mellitus führen können. Die korrekte Antwort lautete auch hier Dihydroxyacetonphosphat. Da natürlich jede Verbindung der Glykolyse auf diese Weise abgefragt werden kann, solltest du die Strukturformeln aller beteiligten Moleküle und die entsprechenden Reaktionen kennen.
Dihydroxyacetonphosphat ⇌ Glycerinaldehyd-3-phosphat
Da nur das Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) in der Glykolyse weiterverwendet wird, wird das Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) von der Triosephosphatisomerase in GAP umgewandelt. DHAP und GAP stehen miteinander im Gleichgewicht, doch liegt das Gleichgewicht stark aufseiten des DHAP. Dadurch, dass GAP durch die nachfolgende Reaktion sofort entfernt und dem Gleichgewicht entzogen wird, wird es dennoch rasch aus DHAP gebildet.
Die Vorbereitungsphase der Glykolyse, in der 1 Glucosemolekül in 2 Moleküle GAP umgewandelt wurde, ist nun beendet.
Ertragsphase der Glykolyse
Mit der folgenden Reaktion beginnt die zweite, energieliefernde Phase der Glykolyse.
Glycerinaldehyd-3-phosphat + Pi + NAD+ ⇌ 1,3-Bisphosphoglycerat + NADH + H+
Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP; 3-Phosphoglycerinaldehyd) wird von der Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) zu 1,3-Bisphosphoglycerat oxidiert. Gleichzeitig wird NAD+ zu NADH + H+ reduziert. Ein Teil der bei der Oxidation von Glycerinaldehyd-3-phosphat frei werdenden Energie wird also für die Synthese von NADH + H+ genutzt. Ein anderer Teil der Energie wird durch Ausbildung einer gemischten Säureanhydridbindung zwischen einem anorganischen Phosphat und der Carboxygruppe am C1 des Glycerinaldehyd-3-phosphats konserviert. Das auf diese Weise entstehende 1,3-Bisphosphoglycerat ist ein Säureanhydrid. Das Besondere an dieser Reaktion ist, dass die Phosphorylgruppe des 1,3-Bisphoglycerats von anorganischem Phosphat stammt und nicht aus der Hydrolyse von ATP.
Im Detail läuft die Reaktion wie folgt ab. Nachdem das Glycerinaldehyd-3-phosphat über das Schwefelatom einer Thiol-(SH-)Gruppe kovalent an die GAPDH gebunden hat, findet in 2 Schritten die Redoxreaktion statt:
Oxidation des Aldehyds durch NAD+, das dabei zu NADH + H+ reduziert wird
Freisetzung von 1,3-BPG durch Aufnahme eines anorganischen Phosphats (Phosphorolyse).
Mechanismus der Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase-Reaktion
Nachdem das Glycerinaldehyd-3-phosphat über das Schwefelatom kovalent an die GAPDH gebunden hat, findet die Redoxreaktion statt, bei der 1 Hydridion (H–) des Aldehyds auf NAD+ übertragen wird. Außerdem gibt die OH-Gruppe 1 Proton ab und es entsteht eine Carbonylgruppe. Der nun vorliegende Thioester wird durch Aufnahme eines anorganischen Phosphats gespalten. Es entsteht 1,3-Bisphosphoglycerat, ein gemischtes Phosphorsäure-Carbonsäure-Anhydrid mit einem hohen Gruppenübertragungspotenzial.
(Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)Nach der Bindung von Glycerinaldehyd-3-phosphat an die GAPDH und Ausbildung eines Thiohalbacetals findet die Redoxreaktion statt. Dabei wird 1 Hydridion (H–) vom Aldehyd auf NAD+ übertragen und dieses zu NADH + H+ reduziert. Außerdem gibt die OH-Gruppe 1 H+ ab und es entsteht eine Carbonylgruppe. Die 4 Bindungen des Kohlenstoffatoms sind damit wieder hergestellt. Statt des Thiohalbacetals liegt nun ein Thioester (Verbindung einer Carbonsäure mit einer SH-Gruppe) vor. Die Aldehydgruppe des Glycerinaldehyd-3-phosphats wurde also zu einer Carboxygruppe oxidiert. Der Ester wird nun durch die Aufnahme eines anorganischen Phosphats durch das C1-Atom gespalten (Phosphorolyse). Dabei wird die Phosphorylgruppe über eine gemischte Anhydridbindung (zwischen einer Phosphor- und einer Carbonsäure) gebunden. Das entstehende Säureanhydrid 1,3-Bisphosphoglycerat besitzt ein hohes Gruppenübertragungspotenzial.
Ohne das Redoxcoenzym NAD+ kann die GAPDH-Reaktion nicht ablaufen. Es wird regeneriert, indem NADH + H+ seine Elektronen über Komplex I an die Atmungskette abgibt oder indem es als Substrat der Lactatdehydrogenase (LDH) dient (s.u.). Eine erhöhte Konzentration von NADH + H+ hemmt die Glykolyse auf dieser Stufe.
Phosphorylierung durch eine Dehydrogenase
In der Prüfung könntest du gefragt werden, welche der aufgeführten Reaktionen nicht von einer Kinase katalysiert wird. Eine der angebotenen Antworten ist möglicherweise die Phosphorylierung von Glycerinaldehyd-3-phosphat zu 1,3-Bisphosphoglycerat. Obwohl man es wegen der Anlagerung von anorganischem Phosphat an Glycerinaldehyd-3-phosphat vermuten könnte, ist an dieser Reaktion keine Kinase beteiligt, sondern eine Dehydrogenase.
1,3-Bisphosphoglycerat + ADP ⇌ 3-Phosphoglycerat + ATP
Die Phosphoglyceratkinase (PGK) überträgt das an das C1-Atom gebundene, energiereiche Phosphat aus dem 1,3-Bisphosphoglycerat auf ADP und es entstehen 3-Phosphoglycerat und ATP. Die Reaktion ist unter physiologischen Bedingungen in Hepatozyten reversibel (siehe Gluconeogenese).
In dieser Reaktion wird das hohe Gruppenübertragungspotenzial von 1,3-Bisphosphoglycerat genutzt, um über eine Substratkettenphosphorylierung eine Phosphorylgruppe auf ADP zu übertragen und ATP zu synthetisieren. Sie gehört zusammen mit der Pyruvatkinase-Reaktion (Schritt 10) zu den beiden direkt energieliefernden Reaktionen der Glykolyse.
Dephosphorylierung durch eine Kinase
Hier kann in der Prüfung ebenfalls ein Fallstrick lauern. Auch wenn die Dephosphorylierung von 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat nicht auf die Katalyse durch eine Kinase hinweist, ist hier tatsächlich eine Kinase beteiligt.
Beachte, dass die Dephosphorylierung von 1,3-Bisphosphoglycerat durch die Phosphoglyceratkinase (PGK) eine reversible Reaktion ist. Die PGK katalysiert auch die Phosphorylierung von 3-Phosphoglycerat, die dem Enzym seinen Namen "-kinase" verliehen hat.
3-Phosphoglycerat ⇌ 2-Phosphoglycerat
Die Phosphoglyceratmutase katalysiert die Umlagerung der verbliebenen Phosphorylgruppe von 3-Phosphoglycerat auf das C2-Atom des Moleküls, sodass 2-Phosphoglycerat entsteht. Bei der Reaktion handelt es sich also um eine Isomerisierung.
2-Phosphoglycerat ⇌ Phosphoenolpyruvat + H2O
Die Enolase spaltet vom 2-Phosphoglycerat Wasser ab (Dehydratisierung und Einführen einer Doppelbindung). Es entsteht der energiereiche Ester Phosphoenolpyruvat (PEP). Die Wasserabspaltung erhöht das Gruppenübertragungspotenzial der einzigen verbliebenen Phosphorylgruppe deutlich.
Phosphoenolpyruvat + ADP → Pyruvat + ATP
Durch die Pyruvatkinase wird die Phosphatgruppe des PEP auf ADP übertragen und es entstehen Pyruvat und ATP. Diese Reaktion ist stark exergon, es wird also trotz der Synthese von ATP viel Energie frei, und sie ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel.
Wie bereits bei der von der Phosphoglyceratkinase katalysierten Reaktion (Schritt 7) handelt es sich auch bei diesem Schritt um eine Substratkettenphosphorylierung. Das hohe Gruppenübertragunspotenzial von Phosphoenolpyruvat wird genutzt, um ATP zu generieren. Die Pyruvatkinase ist ebenfalls für die Regulation der Glykolyse von Bedeutung. Mehr über die Regulation der Pyruvatkinase erfährst du hier.
Eine weitere Dephosphorylierung durch eine Kinase
Lass dich auch hier nicht verwirren. Auf den ersten Blick hältst du möglicherweise die Dephosphorylierung von Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat für eine Reaktion, an der keine Kinase beteiligt ist. Beachte jedoch auch hier die zwar unwahrscheinliche, aber immerhin mögliche Rückreaktion (die Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat), die der Pyruvatkinase ihren Namen gegeben hat.
Pyruvatkinasemangel
Der Pyruvatkinasemangel ist eine seltene angeborene Erkrankung, die durch einen Defekt der Pyruvatkinase der Erythrozyten bedingt sein kann. Die reifen Erythrozyten gewinnen ihre Energie allein mithilfe der Glykolyse, die durch eine stark verminderte Aktivität der Pyruvatkinase unzureichend abläuft. Durch den sich daraus ergebenden ATP-Mangel kommt es zu Defekten an den Membranen der Erythrozyten und damit zu ihrer Lyse. Folge ist eine hämolytische Anämie. Mehr zum Stoffwechsel der Erythrozyten findest du hier.
Substratkettenphosphorylierungen der Glykolyse
Die Reaktionen der Phosphoglyceratkinase und der Pyruvatkinase sind Substratkettenphosphorylierungen. Bei diesen Reaktionen wird eine energiereiche Bindung geknüpft, durch deren Spaltung (außerhalb der Atmungskette) ATP oder GTP gewonnen werden kann. Der im Examen verwendete Begriff für beide Reaktionen lautet „energieliefernde Reaktion“.
Übrigens gibt es insgesamt 3 bedeutende Substratkettenphosphorylierungen: Die Dritte wird im Citratzyklus von der Succinyl-CoA-Synthetase katalysiert.
Drei Reaktionen der Glykolyse gehen mit einer stark negativen Änderung der freien Enthalpie () einher, sie sind exergon und damit irreversibel. Sie werden von der Hexokinase, der Phosphofructokinase-1 und der Pyruvatkinase katalysiert. Diese Reaktionen sind im Zusammenhang mit der Gluconeogenese und auch der Regulation der Glykolyse von zentraler Bedeutung.
Glykolyse im Überblick
Dieses Video (deutsche Sprache) geht noch einmal auf die einzelnen Reaktionen der Glykolyse ein und behandelt auch die Regulation und die Thermodynamik (Lernvideo zum Endspurt-Biochemieposter).
Das Schicksal des Pyruvats
Damit die Glykolyse weiter ablaufen kann, muss das in der Zelle nur in begrenzten Mengen vorhandene NAD+ aus der Glykolyse regeneriert werden. Auf welchen Wegen das geschieht, ist unter aeroben und anaeroben Bedingungen unterschiedlich. Eng mit diesen Bedingungen verknüpft ist das weitere Schicksal des Pyruvats. Um den weiteren Weg des Pyruvats zu beschreiben, haben sich in der Medizin 2 Begriffe etabliert:
aerobe Glykolyse
anaerobe Glykolyse.
Obwohl die Begriffe in der klassischen Biochemie eher unüblich sind, wollen wir sie dennoch erwähnen und kurz erklären, da sie auch vom IMPP verwendet werden.
Das in der Glykolyse gebildete Pyruvat wird in die Mitochondrien importiert und in der oxidativen Decarboxylierung durch den Pyruvatdehydrogenasekomplex in Acetyl-CoA umgewandelt. Das Acetyl-CoA wird in den Citratzyklus eingeschleust und weiter oxidiert. Im Verlauf dieses Abbaus entstehen CO2 und Reduktionsäquivalente (NADH + H+ und FADH2), die ihre Elektronen über Komplex I bzw. Komplex II an die Atmungskette abgeben. Dort werden sie oxidiert und als Elektronenakzeptoren (NAD+ und FAD) regeneriert. Am Ende der Atmungskette werden die Elektronen auf den terminalen Elektronenakzeptor Sauerstoff übertragen. Dabei liefert 1 Glucosemolekül insgesamt 30–32 ATP.
Damit das Pyruvat diesen Weg einschlagen kann, müssen die Zellen zum einen über eine Atmungskette, sprich Mitochondrien, verfügen, zum anderen muss Sauerstoff vorhanden sein, es müssen also aerobe Bedingungen vorherrschen.
Da Sauerstoff unter anaeroben Bedingungen als terminaler Elektronenakzeptor nicht zur Verfügung steht und die Atmungskette nicht abläuft, muss NAD+ auf andere Weise regeneriert werden. Dies erfolgt beim Menschen in einem auch als Milchsäure- oder Lactatgärung bekannten Prozess.
Das in der Glykolyse gebildete Pyruvat wird von der Lactatdehydrogenase (LDH) in einer reversiblen Reaktion und unter Verwendung von NADH als Reduktionsmittel zu Lactat reduziert. Hierbei wird 1 Hydridion (H–) von NADH, das in der Glykolyse entstanden ist, auf das C-Atom der Carbonylverbindung übertragen und NADH zu NAD+ oxidiert. Die Ketogruppe des Pyruvats wird zum sekundären Alkohol von Lactat reduziert. Unter anaeroben Bedingungen wird 1 mol Glucose
Reduktion von Pyruvat zu Lactat
(Quelle: Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme, 2022)Das primäre Ziel der Regeneration von NAD+, das von der GAPDH wieder als Oxidationsmittel verwendet werden kann, ist damit erreicht und die Glykolyse kann weiter ablaufen. Besitzen Zellen keine Mitochondrien (z.B. Erythrozyten) oder herrschen anaerobe Bedingungen wie im arbeitenden Muskel oder einem ausgeprägt ischämischen Myokardbezirk (bei einem Herzinfarkt), dann wird Energie ausschließlich über die („anaerobe“) Glykolyse gewonnen. Unter O2-Mangel dominiert daher die ATP-liefernde Glykolyse, während andere Stoffwechselwege gehemmt werden.
Lactat ist das Endprodukt der anaeroben Glykolyse. Es kann nur weiterverwertet werden, wenn es in Pyruvat zurückverwandelt wird. Dies geschieht in Organen wie der Leber, wo Lactat für die Gluconeogenese genutzt wird (Cori-Zyklus). Im Muskel entstehendes Pyruvat kann auch von der Alanintransaminase zu der Aminosäure Alanin transaminiert werden. Alanin wird zur Leber transportiert und dort wieder in Pyruvat umgewandelt (Alaninzyklus), das ebenfalls als Substrat für die Gluconeogenese dient.
Die Lactatdehydrogenase (LDH) zum Nachweis von Zelluntergang
In der klinischen Chemie kann die Aktivität der LDH im Blutserum bestimmt werden. Eine erhöhte Aktivität spricht dafür, dass Zellen zugrunde gegangen sind und das Enzym frei im Blut zu finden ist. Man unterscheidet 5 Isoenzyme der LDH, die organspezifisch verteilt sind. Bei erhöhten Werten im Blut kann man deshalb auf Schädigungen in den entsprechenden Organsystemen schließen. So sind z.B. eine Herzinfarktdiagnostik mithilfe von Herz-LDH (LDH1) oder die Diagnose von Muskelerkrankungen bei erhöhten Aktivitäten der Muskel-LDH möglich.
Die Lactat- oder Milchsäuregärung ist für zahlreiche Mikroorganismen und auch in der Muskulatur des Menschen (unter anaeroben Bedingungen, s.o.) ein wichtiger Weg der ATP-Gewinnung. Bei der alkoholischen Gärung von Hefen wird das Pyruvat von der Pyruvatdecarboxylase zu Acetaldehyd decarboxyliert, das zu Ethanol (Alkohol) reduziert wird. Reduktionsmittel ist auch hier NADH. Ziel der alkoholischen Gärung ist ebenfalls die Regeneration von NAD+, damit die Glykolyse auch unter anaeroben Bedingungen ablaufen kann. Anstelle der 2 Moleküle Lactat, die bei der Milchsäuregärung aus 2 Molekülen Pyruvat gebildet werden, entstehen bei der alkoholischen Gärung je 2 Moleküle Ethanol und CO2.
Aerobe und anaerobe Glykolyse
Da die Reaktionsschritte der Glykolyse im engeren Sinne, wie du sie oben kennengelernt hast, von der Anwesenheit von Sauerstoff unabhängig sind und die Glykolyse sowohl unter anaeroben als auch unter aeroben Bedingungen abläuft, ist diese Unterscheidung ein wenig irreführend. Die Begriffe suggerieren 2 unterschiedlich ablaufende Glykolysen, doch mache dir Folgendes klar:
Die Bedingungen (aerob oder anaerob) beeinflussen das Schicksal des Pyruvats erst nach der immer gleich ablaufenden Glykolyse und
erst durch die sich anschließenden Stoffwechselwege ergibt sich, wie viel ATP-Moleküle aus einem Molekül Glucose
gewonnen werden.
Der Begriff aerobe Glykolyse (im weiteren Sinne) umfasst neben der Glykolyse die vollständige Oxidation der Glucose
Der Begriff anaerobe Glykolyse (im weiteren Sinne) umfasst neben der Glykolyse den Abbau von Pyruvat zu Lactat.
„Anaerobe Glykolyse“
Die anaerobe Glykolyse ist ein wichtiges Prüfungsthema. Schaue dir die Reaktionen, die beteiligten Enzyme und die Bilanz (insbesondere im Vergleich zum aeroben Modus) genau an und mache dir die Bedingungen klar, unter denen dieser Stoffwechselweg abläuft.
Energiebilanz der Glykolyse
Die Nettoreaktion für die Umwandlung von Glucose
Glucose
In der Vorbereitungsphase der Glykolyse werden pro Glucosemolekül 2 ATP „verbraucht“. In der pro Glucosemolekül zweimal ablaufenden Ertragsphase werden pro Glucosemolekül aus anorganischem Phosphat und ADP in der Phosphoglyceratkinase-Reaktion 2 ATP und in der Pyruvatkinase-Reaktion 2 ATP gewonnen. Es werden also 2 ATP verbraucht und 4 ATP gebildet. Insgesamt beträgt der Gewinn pro Glucosemolekül also 2 ATP. Unter aeroben Bedingungen entstehen außerdem 2 NADH + 2 H+.
| Enzym | Reaktion | ATP-Gewinn |
Hexokinase/Glucokinase | Glucose | –1 ATP |
Phosphofructokinase-1 | Fructose-6-phosphat → Fructose-1,6-bisphosphat | –1 ATP |
Phosphoglyceratkinase | 1,3-Bisphosphoglycerat → 3-Phosphoglycerat | +2 ATP |
Pyruvatkinase | Phosphopyruvat → Pyruvat | +2 ATP |
Summe: | +2 ATP | |
Die Glykolyse läuft sowohl unter anaeroben als auch unter aeroben Bedingungen ab. Je nachdem, ob ausreichend Sauerstoff zur Verfügung steht, unterscheidet sich jedoch die mögliche Energieausbeute für den Abbau eines Glucosemoleküls. Die Ausbeute beträgt unter aeroben Bedingungen, bei denen alle weiteren Stoffwechselwege durchlaufen werden, 32 ATP (s.o.), unter anaeroben Bedingungen, wenn die Energie ausschließlich über die Glykolyse gewonnen werden kann, sind es 2 ATP. Mehr zur ATP-Ausbeute der Glykolyse und des vollständigen Glucoseabbaus findest du hier.
Energiebilanz der Glykolyse und Schnittstellen der Glykolyse mit anderen Stoffwechselwegen
Dieses Video (deutsche Sprache) erläutert noch einmal die Reaktionen der Glykolyse, die für die Energiebilanz von Bedeutung sind. Ab 1:35 werden die Schnittstellen der Glykolyse mit anderen Stoffwechselwegen beschrieben (Lernvideo zum Endspurt-Biochemieposter).
