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Peptide und Proteine
Von winzigen Aminosäuren bis hin zu komplexen Proteinen: Peptide sind die elementaren Bausteine des Lebens. Wie entstehen Peptidbindungen, warum besitzen sie einen besonderen Doppelbindungscharakter – und weshalb bestimmen diese Eigenschaften die Form und Funktion aller Proteine? Dieser Überblick erklärt verständlich, wie Peptide aufgebaut, benannt, gebildet und wieder abgebaut werden.
Die 20 proteinogenen Aminosäuren sind die Grundbausteine aller Eiweiße. Sind nur zwei Aminosäuren aneinander gebunden, spricht man von Dipeptiden, bei dreien von Tripeptiden. Eine Kette von zwei bis zu zehn miteinander verknüpften Aminosäuren wird als Oligopeptid bezeichnet. Mittellange Aminosäureketten (10–100) nennt man Polypeptide, noch längere schließlich Proteine, wobei die Grenze zwischen diesen beiden Gruppen nicht so genau feststeht.
Die Bindung zwischen den einzelnen Aminosäuren in der Peptidkette bezeichnet man als Peptidbindung.
Peptidbindung
Jede Aminosäure hat in ihrer Grundstruktur eine Amino- und eine Carboxyl-Gruppe. Die Amino-Gruppe der einen Aminosäure kann nun mit der Carboxyl-Gruppe einer anderen Aminosäure reagieren. Dabei wird Wasser abgespalten und eine Peptidbindung geknüpft.
Weil dabei die OH-Gruppe einer Carboxyl-Gruppe durch eine NH2-Gruppe ersetzt wird, spricht man von einem Säureamid (-CO-NH-) und bezeichnet die Peptidbindung daher auch als Säureamidbindung.
Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt deutlich auf der Seite der freien Aminosäuren. Das bedeutet, dass für die Biosynthese von Peptidbindungen Energie benötigt wird, während ihre Spaltung thermodynamisch freiwillig abläuft.
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Mesomerie der Peptidbindung
Die Peptidbindung ist nun aber nicht so einfach, wie sie aussieht. Das stark elektronegative Sauerstoffatom zieht das gemeinsame Elektronenpaar zu sich, wodurch der Kohlenstoff seine Vierbindigkeit einzubüßen riskiert. Dieses entzieht nun wiederum dem benachbarten Stickstoffatom das freie Elektronenpaar. Dadurch entsteht zwischen dem CO- und dem NH-Anteil der Peptidbindung zeitweise eine Doppelbindung.
Da der tatsächliche Zustand aber ständig zwischen diesen beiden Formen hin und her wechselt, sagt man, die Peptidbindung habe einen partiellen Doppelbindungscharakter, was drei Konsequenzen hat:
1. Der Abstand zwischen den Atomen (C und N) ist kleiner als bei einer Einfachbindung, aber größer als bei einer richtigen Doppelbindung.
2. Die sonst für normale Einfachbindungen übliche freie Drehbarkeit geht verloren, was für die Konformation der späteren Proteine von großer Bedeutung ist.
3. Die Peptidbindung ist eine planare Bindung, d.h. die beteiligten Atome (-CO-NH-) liegen in einer Ebene, und zwar in trans-Stellung (guckt O nach oben, schaut H nach unten und umgekehrt).
Auf- und Abbau der Proteine
Aufbau: Die Herstellung von Proteinen und Peptiden (also die Proteinbiosynthese) erfolgt an Ribosomen.
Abbau: Da beim Bilden einer Peptidbindung Wasser abgespalten wird, ist es naheliegend, dass für die Lösung dieser Bindung wieder Wasser nötig ist. Dieser Vorgang, bei dem mit Hilfe von Wasser eine Bindung zwischen zwei Aminosäuren getrennt wird, heißt Hydrolyse. Sie wird von bestimmten Enzymen katalysiert: den Peptidasen.
Benennung der Peptide
Solch ein Peptid, egal welcher Länge, hat immer an einem Ende eine freie Amino-Gruppe, am anderen eine freie Carboxyl- Gruppe; das N- und das C-terminale Ende.
Wichtig für die Schreibweise ist es, das N-terminale Ende immer auf die linke Seite zu schreiben, da sich hiernach auch der Name des Peptids richtet. Die Namen der Aminosäuren werden mit der Endung –yl versehen, nur die letzte – also die an der C-terminalen Seite – behält ihren normalen Namen.
Ein Beispiel: Sind die Aminosäuren Glutamat, Histidin und Prolin aneinander gebunden, heißt der systematische Name Glutamyl-Histidyl-Prolin; mit dem N-Terminus bei Glutamat und dem C-Terminus bei Prolin. Diese Nomenklatur ist zwar logisch und schön systematisch, aber für Proteine, die aus Tausenden von Aminosäuren bestehen, einwenig unhandlich. Daher hat man sich für praktisch alle Peptide und Proteine zusätzlich noch Trivialnamen einfallen lassen.
Eine Peptidbindung entsteht, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen reagiert. Dabei wird Wasser abgespalten (Kondensationsreaktion) und ein Säureamid (-CO‑NH‑) gebildet.
Durch Mesomerie verschiebt sich das Elektronenpaar zwischen C, O und N. Dadurch entsteht zeitweise eine Doppelbindung, die die Peptidbindung verkürzt, planar macht und ihre freie Drehbarkeit einschränkt – ein zentraler Faktor für die spätere Proteinstruktur.
Oligopeptide bestehen aus 2–10 Aminosäuren, Polypeptide aus etwa 10–100. Längere Ketten werden als Proteine bezeichnet – die Grenzen sind fließend. Alle drei bestehen aus den gleichen Grundbausteinen: proteinogenen Aminosäuren.